β-琼脂糖酶(AgaA7)在大肠杆菌中的表达、纯化及酶学性质研究 |
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引用本文: | 王广慧.β-琼脂糖酶(AgaA7)在大肠杆菌中的表达、纯化及酶学性质研究[J].佳木斯大学学报,2008,26(3):416-420. |
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作者姓名: | 王广慧 |
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作者单位: | 绥化学院化学与制药工程系,黑龙江,绥化,152061 |
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基金项目: | 黑龙江省教育厅科学技术研究项目 |
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摘 要: | 为研究重组β-琼脂糖酶(AgaA7)基因的表达产物及其酶学性质,根据GeneBank中β-琼脂糖酶(AgaA7)基因的编码序列合成此基因后,将其克隆到表达载体pET-22b( )中,并在大肠杆菌BL21(DE3)中进行表达.纯化后的表达产物经SDS-PAGE检测其相对分子质量并测定其酶学性质.结果表明:重组酶的相对分子质量为~5.0×104,与预期相符.此酶最适反应pH是7.0,在pH58的缓冲液中最稳定;最适反应温度为50℃,在低于50℃时比较稳定.Na ,K ,Ca2 ,Mg2 对重组酶活性影响不大,而Zn2 ,Hg2 ,Pb2 则对酶活性具有不可逆抑制作用.
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关 键 词: | β-琼脂糖酶(AgaA7) 表达 纯化 酶学性质 |
文章编号: | 1008-1402(2008)03-0416-005 |
修稿时间: | 2008年3月16日 |
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