核酸酶P1的纯化和酶学性质研究 |
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引用本文: | 吕浩,应汉杰. 核酸酶P1的纯化和酶学性质研究[J]. 南京工业大学学报(自然科学版), 2002, 24(6): 66-69 |
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作者姓名: | 吕浩 应汉杰 |
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作者单位: | 南京工业大学制药与生命科学学院,江苏,南京,210009 |
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基金项目: | 江苏省教育厅自然科学基金资助(00KJB530003),江苏省新世纪学术带头人培养基金资助 |
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摘 要: | 桔青霉发酵液通过硫酸铵分级沉淀、凝胶层析和离子交换纤维素层析等生化分离步骤,得到的核酸酶P1比活力为711U/mg,纯化倍数1500。纯化的酶蛋白纯品经SDS-聚丙烯酰胺电泳,呈现一条单带。该酶催化反应的最适pH范围为6-8,最适温度在70℃,在60℃以下时酶活较为稳定,锌离子对此酶有明显的激活作用,而铜离子具有明显的抑制作用。
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关 键 词: | 核酸酶P1 纯化 酶学性质 核苷酸 |
文章编号: | 1671-7643(2002)06-0066-04 |
修稿时间: | 2002-06-06 |
Purification and characterization of nuclease P1 |
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Abstract: | |
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