| 核酸酶P1的纯化和酶学性质研究 |
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| 引用本文： | 吕浩,应汉杰.核酸酶P1的纯化和酶学性质研究[J].南京工业大学学报(自然科学版),2002,24(6):66-69. |
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| 作者姓名： | 吕浩 应汉杰 |
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| 作者单位： | 南京工业大学制药与生命科学学院,江苏,南京,210009 |
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| 基金项目： | 江苏省教育厅自然科学基金资助(00KJB530003),江苏省新世纪学术带头人培养基金资助 |
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| 摘 要： | 桔青霉发酵液通过硫酸铵分级沉淀、凝胶层析和离子交换纤维素层析等生化分离步骤，得到的核酸酶P1比活力为711U/mg，纯化倍数1500。纯化的酶蛋白纯品经SDS－聚丙烯酰胺电泳，呈现一条单带。该酶催化反应的最适pH范围为6－8，最适温度在70℃，在60℃以下时酶活较为稳定，锌离子对此酶有明显的激活作用，而铜离子具有明显的抑制作用。
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| 关 键 词： | 核酸酶P1 纯化 酶学性质 核苷酸 |
| 文章编号： | 1671-7643(2002)06-0066-04 |
| 修稿时间： | 2002年6月6日 |
Purification and characterization of nuclease P1 |
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