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重组纳豆激酶的分离纯化及酶学性质的初步研究
引用本文:许芳,冯建成,李洁,石衍君,杨艳燕.重组纳豆激酶的分离纯化及酶学性质的初步研究[J].湖北大学学报(自然科学版),2004,26(1):57-60.
作者姓名:许芳  冯建成  李洁  石衍君  杨艳燕
作者单位:湖北大学,生命科学学院,湖北,武汉,430062;湖北大学,生命科学学院,湖北,武汉,430062;湖北大学,生命科学学院,湖北,武汉,430062;湖北大学,生命科学学院,湖北,武汉,430062;湖北大学,生命科学学院,湖北,武汉,430062
基金项目:湖北省科技厅自然科学基金(2003ABA116)资助课题
摘    要:将已构建好的表达载体pTYB102转化大肠杆菌,经IPTG诱导,表达出以可溶形式存在的有活性的纳豆激酶.首先对表达条件进行优化,最佳诱导温度是15℃,最佳诱导时间是10h.然后将离心收集到的菌体通过超声波破碎、硫酸铵分级沉淀、Sephadex G-100柱层析以及冷冻干燥等步骤进行分离纯化,得到电泳纯的有溶栓活性的纳豆激酶.冷冻干燥品在SDS—PAGE上呈一条蛋白质带.纯化倍数35倍,纯酶比活1147.54.该酶的最适反应条件是45℃,pH8.0.酶活性在pH6.0~11.0,55℃以下稳定.

关 键 词:纳豆激酶  大肠杆菌  分离纯化  酶学性质
文章编号:1000-2375(2004)01-0057-04
修稿时间:2003年9月22日

Purification and partial properties of recombinant nattokinase
XU Fang,FENG Jian-cheng,LI Jie,SHI Yan-jun,YANG Yan-yan.Purification and partial properties of recombinant nattokinase[J].Journal of Hubei University(Natural Science Edition),2004,26(1):57-60.
Authors:XU Fang  FENG Jian-cheng  LI Jie  SHI Yan-jun  YANG Yan-yan
Abstract:
Keywords:nattokinase  Escherichia coli  purification  enzyme properties
本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录!
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