| 力经 PSGL-1 介导 ERM 蛋白 ITAM-like 序列上磷酸化位点的暴露 |
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| 作者姓名： | 吴建华邝晓敏 刘文平方颖 |
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| 作者单位： | 华南理工大学 生物科学与工程学院,广东 广州 510006 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金资助项目(31170887,11272125,11432006) |
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| 摘 要： | 炎症反应阶段,P-选择素糖蛋白配体 1(PSGL-1)与埃兹蛋白/根蛋白/膜突蛋白(EＲM)的结合在招募脾酪氨酸激酶(Syk)并促进白细胞激活中发挥了重要作用． 文中通过晶体结构分析发现,位于 ERM 蛋白非传统的免疫受体酪氨酸活化基序(ITAM-like)上的两个磷酸化位点(Y191 和 Y205)周围存在较大的空间位阻,这将阻碍其被 Src 家族激酶酪氨酸磷酸化继而招募 Syk 的过程． 文中用拉伸分子动力学模拟的方法模拟力学环境下 PSGL-1 与根蛋白 FERM 结构域的相互作用,构象分析和残基溶剂可及表面积的变化都表明,经由 PSGL-1 传导的力学信号可以介导根蛋白 ITAM-like 序列上磷酸化位点 Y205的暴露． 文中结果揭示了一条经由 PSGL-1 胞内域激活 Syk 的力学信号通路,并且在原子层面上对 PSGL-1/ERM/Syk 之间的相互作用给予了阐释．
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| 关 键 词： | PSGL-1 ERM 蛋白 Syk ITAM-like 序列 拉伸分子动力学模拟 |
| 收稿时间： | 2015-09-07 |
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