| 猪心线粒体可溶性ATP酶(F_1)与H~+-ATP酶复合体(F_0·F_1)的Arrhenius图比较 |
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| 引用本文： | 周立莘.猪心线粒体可溶性ATP酶(F_1)与H~+-ATP酶复合体(F_0·F_1)的Arrhenius图比较[J].科学通报,1986,31(8):611-611. |
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| 作者姓名： | 周立莘 |
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| 作者单位： | 中国科学院生物物理研究所 北京
(周立莘)，中国科学院生物物理研究所 北京(杨福愉) |
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| 摘 要： | 线粒体H~+-ATP酶是一个很复杂的复合体,位于线粒体内膜,是偶联磷酸化的关键装置。它具有催化ATP合成和ATP水解的双重功能。H~+-ATP酶复合体由三部分组成:位于膜外的可溶性头部(F_1)、嵌在膜内疏水区的基部(F0)及联系F_1和F_0的柄(OSCP)。其中可溶性F_1是H~+-ATP酶的催化活性部分,当它从膜上分离下来后,虽然不再能催化ATP合成,仍具有水解ATP的功能。但对抑制剂寡霉素不敏感,对冷不稳定。当F_1与F_0和膜脂重新结合形成H~+-ATP酶复合体之后,催化ATP水解的活性又具有对抑制剂寡霉素的敏感性和对冷稳定性的性能。
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