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| 绿色乳杆菌α－羟基戊二酸脱氢酶的纯化和特性研究 | |
| 引用本文： | 张义明.绿色乳杆菌α－羟基戊二酸脱氢酶的纯化和特性研究[J].贵州工业大学学报(自然科学版),1994(6). |
| 作者姓名： | 张义明 |
| 作者单位： | 贵州工学院轻工系 |
| 基金项目： | 德国Mainz大学葡萄酒和微生物研究所进修期间所完成的研究课题 |
| 摘 要： | 本文对绿色乳杆菌（Ｌ．Ｖｉｒｉｄｅｓｃｅｎｓ）Ｂ１７５产生的α－羟基戊二酸脱氢酶用硫酸铵盐析；ＤＥＡＥ—纤维素柱层折；超滤浓缩；苯基琼脂糖凝胶（ＰｈｅｎｙｌＳｅｐｈａｒｏｓｅ）疏水层析等方法纯化，使酶的纯度提高１１７倍。通过ＨＰＬＣ和等电聚焦测得该酶的分子量约为６６，０００，等电点为４．２。酶催化作用的最适ｐＨ５．５，最适温度为６０℃，对α—酮戊二酸和ＮＡＤＨ的Ｋｍ值分别为０．１４×１０（－３）Ｍ和０．０３×１０（－３）Ｍ。 |
| 关 键 词： | 绿色乳杆菌 α—羟基戊二酸脱氢酶 纯化 |
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