| 摘 要： | 为进一步探索藏羊源细粒棘球蚴抗原B亚单位2蛋白(EgAgB8/2)功能,用DNAstar软件对EgAgB8/2重组基因序列进行分析并推算出其编码的氨基酸序列;通过蛋白分析系统ExPASY的在线软件Prot Param和Proscale,分析EgAgB8/2蛋白的物理和化学性质;用Signal P4.1软件对蛋白质信号肽进行预测。用TMHMM软件对EgAgB8/2蛋白的跨膜区进行分析。通过DNAstar分析EgAgB8/2蛋白质的二级结构。利用CBS分析系统上的Bepi Pred1.0b和DNAstar二者结合方式预测抗原表位。通过在线软件SWISS-MODEL预测三维结构。结果表明:EgAgB8/2重组基因335 bp的基因序列中,有一个273 bp开放阅读框,编码91个氨基酸。组成EgAgB8/2蛋白的有20种氨基酸,理论分子质量为10.35 ku,等电点为9.52,总平均亲水性为-0.247,蛋白总体亲水性较低,既含有信号肽序列又包括胞外区,结合两者的综合分析,确定EgAgB8/2蛋白抗原表位有:第21~27位,第47~48位,第82~88位。EgAgB8/2的结构和功能及其抗原表位的预测,为其在棘球蚴病的中间宿主免疫诊断方面的应用奠定了基础。
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