稳态一维和瞬态二维红外光谱揭示淀粉样β蛋白质片段的多态混存聚集过程 |
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作者姓名: | 郭扬眉 杨帆 王建平 |
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作者单位: | 中国科学院化学研究所,北京分子科学国家实验室,分子反应动力学实验室 |
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基金项目: | 国家自然科学基金(20727001,30870591);中国科学院“百人计划”资助 |
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摘 要: | 利用傅立叶红外(FTIR)和飞秒二维红外(2D IR)光谱手段,以位于肽链骨架上的酰胺-I带为结构探针,跟踪研究了淀粉样β体1~25氨基酸残基片段(Aβ1~25)在酸性条件下的聚集过程.通过对其在不同聚集阶段的多肽构象及聚集结构动力学的考察,发现在此条件下Aβ1~25片段聚集过程中存在不同聚集程度的聚集体,也存在一定量的无规则卷曲.聚集的初态和终态具有可测量的IR光谱指纹,特别是2D IR光谱指纹,从对角峰的非均匀和均匀展宽贡献、节线取向、非对角峰的布局等方面都能表现出来.讨论了聚集体中酰胺单元之间、多肽质骨架之间及其和溶剂分子之间的动态相互作用.
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关 键 词: | 蛋白质聚集 二维红外光谱 淀粉样纤维 |
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