僧帽牡蛎碱性磷酸酶功能基团的研究

采用化学修饰法研究僧帽牡蛎碱性磷酸酶活性功能基团性质.酶经0.4mmol·L-1PCMB修饰30min后活力仍然保持不变,提示巯基与酶的活力无关;用二巯基苏糖醇(DTT)对酶进行修饰,当DTT浓度达到2.5mmol·L-1时,酶活力丧失98%,表明硫 硫键与酶活力有密切的关系;以N 溴代琥珀酰亚胺(NBS)修饰酶的色氨酸残基,酶的修饰失活呈一级反应,当NBS浓度达到0.65mmol·L-1时,酶活力丧失100%,并辅以紫外吸收光谱的变化分析,表明色氨酸残基是酶催化活力所必需的;醋酸酐、马来酸酐、甲醛等氨基试剂对酶的修饰作用显示氨基是酶的必需基团.     

三元酸易溶酸式盐溶液酸碱度的计算

对三元酸易溶酸式盐溶液(铵盐除外)中H^ 离子浓度的计算公式及公式的应用进行讨论。     

一种高效的强酸性镀锡废液回收处理新工艺

阐述了一种未见报道的能对强酸性镀锡废液进行大规模集中回收处理的新工艺。这套工艺是在对废水进行预热的条件下，利用硫酸钠和聚丙烯酰胺作为聚沉剂和絮凝剂，便可在短时间内对大量的强酸性废液进行高效处理，最后经过压滤便可得含锡量高的锡泥。     

耐热碱性磷酸酯酶基因的亚克隆及其在大肠杆菌中的表达

根据耐热碱磷酸酯酶基因的酶切图谱和ＤＮＡ序列,分别在基因的起始密友子和终止密码子设计２个突变引物。引物的５‘端分别带有ＮｄｅⅠ和ＢａｍＨⅠ酶切全点。通过ＰＣＲ从质粒ｐＴＡＰ１１８Ｂ中扩增获得了ＦＤ－ＴＡＰ基因的全序列。经过酶切将基因亚克隆于高达载体ｐＪＬＡ５０３。     

粘胶基碳布电化学氧化表面处理的研究

本文用电化学氧化方法对粘胶基碳布进行表面处理。采用电位滴定法分析测定了氧化处理前后碳纤维表面酸性官能团含量的变化,用水滴铺展方法分析了处理前后碳布润湿性能的变化情况,探讨了酸性官能团含量、织物强力与复合材料层间剪切强度的关系,找出了以Ｈ３ＰＯ４为电解质的最佳电化学氧化表面处理工艺。     

二氧化硅粒径对酸性硅溶胶稳定性的影响

研究了不同条件下纳米二氧化硅粒径对酸性硅溶胶稳定性、粘度的影响。结果表明，随着二氧化硅粒径的增加，酸性硅溶胶的稳定性及粘度均得到较好的改善，提高纳米二氧化硅的粒径对制备高浓度、低粘度的酸性硅溶胶有十分重要的作用。     

长毛对虾碱性磷酸酶功能基团的研究

用对－氯汞苯甲酸修饰该酶分子中的巯基，酶活力不受影响，说明该酶不是“巯基酶”．用Ｎ溴代琥珀酰亚胺修饰酶后，活力完全丧失，修饰后的酶在２７５ｎｍ处的紫外吸收峰完全消失，３４０ｎｍ处荧光发射峰也逐渐下降至完全淬灭，说明色氨酸残基是酶活性必需基因之一．用甲醛、醋酸酐修饰氨基，溴代乙酸修饰咪唑基也可以使酶活力完全丧失，说明赖氨酸残基及组氨酸残基也是酶活性功能基因．用乙酰丙酮修饰精氨酸残基，酶活力下降了５０％，精氨酸残基可能与维系酶分子构象有关．     

碱性磷酸酶在体外钙化中的作用

报道了用碱性磷酸酶抑制剂左旋咪唑和缓钙化剂偕二磷酸钠，通过体外钙化实验，跟踪测试ＡＫＰ比活力及＾４５Ｃａ在佝偻病从鼠的骺骨生长板中的掺入。结果表明，钙化与酶失活，缺乏Ｃａ＾２＋或Ｐｉ的条件下不会发生，ＡＰＫ活力对钙化的发生是必需的，ＡＫＰ尖力超高，钙化速度越快，同时，钙化会加速ＡＫＰ失活，钙化速度越快，ＡＫＰ活力降低越快。     

金黄色葡萄球菌低分子质量双特异性磷酸酶sLMWDSP的表达、纯化及性质

双特异性磷酸酶是酪氨酸磷酸酶家族中的一员,它参与生物体内信号转导、生长调控、新陈代谢等许多基本的生理活动.金黄色葡萄球菌的低分子质量双特异性磷酸酶sLMWDSP(low molecular weight dual-specificityphosphatase,Staphylococcus aureus)基因从金黄色葡萄球菌cDNA库中克隆,并在大肠杆菌中表达.高纯度的sLMWDSP用亲和层析的方法纯化得到.酶学性质研究表明:sLMWDSP催化对硝基苯磷酸(-pnitrophenyl phos-phate,pNPP)水解反应的最适pH值为6.7,最适温度为35℃,且该酶的活性不依赖于金属离子.磷酸酶通用抑制剂岗田酸(Okadaic acid)、EDTA对sLMWDSP几乎没有抑制作用,但钒酸钠能明显地抑制该酶的活性.sLMWDSP对pSer/Thr以及pTyr的寡肽均有去磷酸化作用,这说明sLMWDSP是一个新的双特异性磷酸酶.     

氨基酸对鲍鱼碱性磷酸酶活力的影响

选用L Ala、L Val、L Leu等15种氨基酸为效应物,研究它们对杂色鲍(Haliotisdiversicolor)碱性磷酸酶(EC.3.1.3.1)催化pNPP水解反应的影响.结果表明:上述这些氨基酸对鲍鱼碱性磷酸酶均有一定程度的抑制作用,抑制程度随着试剂浓度增大而加剧.当浓度为10.0mmol/L时,分别可以使酶活力下降:7.77%、36.75%、22.79%、39.86%、16.16%、19.33%、94.77%、20.19%、17.02%、40.15%、31.08%、17.52%、30.56%、36.77%和12.59%.尤其以L Cys对酶的抑制作用最为显著(抑制率为94.77%),其次是L Ile和L His,它们均能使酶活力下降40%;对酶抑制率在30%以上的氨基酸还有L Val、L Trp、L Phe和L Lys,其它选用的氨基酸对酶的抑制率小于25%.选择对杂色鲍ALP具有较明显的抑制作用的氨基酸L Val、L Ile、L Trp和L Cys等氨基酸为研究对象,研究它们对酶催化pNPP水解反应的抑制作用机理,并测定其抑制常数.结果表明L Cys的抑制作用为混合型效应,其KI和KIS值分别为0.042mmol/L和0.139mmol/L;而L Val、L Ile、L Trp为反竞争性,其KIS分别为9.56、8.55、8.09mmol/L.