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以啤酒洗槽废水为主料产朊圆酵母液体发酵的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
以啤酒洗槽废水为主料通过单因素优选和正交试验法对产朊圆酵母进行液体发酵培养基的筛选与发酵条件的确定,经方差分析结果最佳培养基为2^oBe糖度的啤酒洗槽废水,豆饼粉0.5%,葡萄糖2%,MgSOr.7H2O0.05%,KH2PO40.1%。最佳发酵条件为时间18h,温度28℃,转数150r/min,装量100mL/250mL三角瓶,pH5.0。干菌体系累量为20.12g/L。 相似文献
2.
朊圆酵母尿酸酶的基本特性研究 总被引:1,自引:0,他引:1
研究了尿酸酶分离纯化条件和pH、温度、底物浓度、一些有机和无机试剂对尿酸酶酶促反应速度的影响.研究结果表明,用Triton X-100及巯基乙醇处理细胞悬液(pH 8.5),再用超声波处理破碎细胞效果最佳.硫酸铵沉淀尿酸酶的最佳浓度为75%.用Phenyl-Sepharose CL-4B疏水层析和Xanthine-agarose亲和层析两步纯化步骤可获得理想纯度的酶制剂.在一定的条件下,尿酸酶的最适pH和酸碱稳定pH范围分别为8.5和5.0~12.最适温度为37℃;热稳定性较好,在50℃处理30 min时 相似文献
3.
朊圆酵母Y0401尿酸酶的基本特性研究 总被引:1,自引:0,他引:1
研究了尿酸酶分离纯化条件和pH、温度、底物浓度、一些有机和无机试剂对尿酸酶酶促反应速度的影响.研究结果表明,用Triton X-100及巯基乙醇处理细胞悬液(pH 8.5),再用超声波处理破碎细胞效果最佳.硫酸铵沉淀尿酸酶的最佳浓度为75%.用Phenyl-Sepharose CL-4B疏水层析和Xanthine-agarose亲和层析两步纯化步骤可获得理想纯度的酶制剂.在一定的条件下,尿酸酶的最适pH和酸碱稳定pH范围分别为8.5和5.0~12.最适温度为37℃;热稳定性较好,在50℃处理30 min时活性保持90%,在60℃处理30min时活性仍保持80%.在最适条件下,该酶催化尿酸的米氏常数(Km)为3.34×10-5mol/L.一些金属离子和有机化合物对酶活性的影响也进行了研究. 相似文献
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对里氏木霉和酵母菌混合发酵秸杆提高其粗蛋白含量的发酵工艺进行了研究。结果表明其发酵最优工艺条件 :以尿素作为氮源 ,里氏木霉接种 2 4 h后接种假丝酵母 ,接种量比例为 1∶ 4 (酵母∶里氏木霉 ) ,于 p H3.0 ,30℃下培养 4 d。粗蛋白含量可达 30 .5 5 % ,粗纤维转化率可达 33.5 %。 相似文献
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李春梅 《佛山科学技术学院学报(自然科学版)》2011,29(3):76-78
研究了高温对4个菜心品种生长及生理性状的影响。结果表明:501号和1号菜心品种在茎粗、叶数、叶面积、苔重、可溶性糖、可溶性蛋白、脯氨酸含量、超氧化物歧化酶、过氧化物酶活性等指标上显著高于31号和2号品种,在丙二醛含量上显著低于31号和2号品种。试验结果说明501号和1号菜心品种的耐热特性强于31号和2号品种,是夏季高温季节种植的推荐品种。 相似文献
7.
莲瓣兰菌根研究 总被引:7,自引:0,他引:7
李明 《云南师范大学学报(自然科学版)》2004,24(1):55-57
观察莲瓣兰的胞内菌丝团;三次调查结果,莲瓣兰菌根感染率分别为28.43%、22.31%、37.22%;共得到181株真菌,属于半知菌和子囊菌,共计29属,其中色串孢属59株,占32.60%,为绝对优势菌。 相似文献
8.
本文对摩梭民间的传统植物青刺[Prinsepia utilis Royle],作了民族植物学考察,并探讨了其食用、药用、护肤、保健等方面的开发利用前景以及开发该资源能带来的经济效益、社会效益和生态效益。 相似文献
9.
择到一株产尿酸酶较高水平的产朊圆酵母(Torula utilis Henneb).对此菌株尿酸酶形成条件的研究表明:蔗糖、葡萄糖是酶形成的适合碳源;蛋白胨和酵母膏是产酶的适合氮源,另添加无机氮源对产酶略有帮助作用;尿酸、黄嘌呤和乌嘌呤对酶形成起诱导作用,底物尿酸是适宜的诱导物.尿酸酶形成最适培养基组成为(%):蔗糖3,蛋白胨2,酵母膏0.5,(NH4)2SO40.05,尿酸0.05,KCl0.04,Pb^2+、Fe^3+、Hg^2+、Mg^2+、Ag^+、Ca^2+、Zn^2+不利于产酶.另对培养条件做了优化探索:最适pH为6.0,在250mL三角瓶中装30mL培养液,接种量10%,在200r/min的旋转摇床上28℃振荡培养23h. 相似文献
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产朊圆酵母尿酸酶的分离纯化及其部分性质研究 总被引:1,自引:0,他引:1
产朊圆酵母Y0401经尿酸诱导培养,菌体采用超声波处理,依次经过DEAE-Sepharose离子交换层析、Phenyl Sepharose CL-4B疏水层析和Xanthine-agarose亲和层析,尿酸酶比活力达到18U/mg,纯化倍数为409倍,回收率为19.2%.纯化后的酶经还原、非还原SDS-PAGE分析为单一蛋白染色带,HPLC显示纯度为98%以上.用HPLC和Superdex 200分子筛层析两种方法测得该酶的相对分子质量为127kDa,在还原条件下进行SDS-PAGE,测得表观分子质量为33kDa,综上结果推测该酶是由分子量相同的4个亚基组成的四聚体蛋白.等电聚焦显示其等电点在6.8~7.5之间.该酶具有较强的酸碱稳定性和热稳定性.最适pH为8.5,最适温度为40.0℃.在最适pH和温度条件下测得该酶Km值为3.34×10-5mol/L.对某些金属离子和有机物对酶活性的影响也进行了研究. 相似文献