高陡横坡段桩柱式桥梁双桩基础受力分析

基于高陡横坡段桩柱式桥梁双桩基础承载特性,提出了一种改进有限杆单元计算分析方法.分析了高陡横坡段桩柱式桥梁双桩基础承载机理及受力特性,建立了双桩基础计算分析模型.其次,根据前、后桩与边坡相对位置关系,给出了后桩所受剩余下滑力与前桩所受土压力的比例关系.在传统有限杆单元分析方法基础上,结合陡坡桩受力特征,导得了考虑桩土共同作用与"P-Δ"效应的单元刚度矩阵修正方法,并在此基础上编制了适用于高陡横坡段桩柱式桥梁双桩基础的有限杆单元分析MATLAB计算程序.采用室内模型试验对本文计算方法进行验证,给出了适用于陡坡段桥梁桩基的设计流程图.研究结果表明:本文理论计算值与模型试验实测结果吻合良好,表明本文计算方法正确可行,可为同类工程设计提供参考.     

关于Berger定理的推广

Berger定理断言任意可解群G中的拟本原复特征标也是本原的，文章考察了该定理关于正规子群L?G的相对情形。为了统一研究复特征标和Brauer特征标的本原性和拟本原性的关系，引入了L-本原的和L-拟本原的π-部分特征标，证明了在适当的可解性条件下L-拟本原性等价于L本原性，该结果加强并推广了Berger定理。     

湍流大小尺度涡量方程组及其封闭

利用流体大小尺度 (LSS)方程组推导出湍流大小尺度涡量 (LSSV)方程组 ,给出两个关于湍流大小尺度涡量的命题 ,从而得到湍流封闭大小尺度涡量 (CLSSV)方程组。同时 ,对近程相互作用命题进行了推广。     

π-σ-π型双稳态分子器件的分子内电子转移及外电场效应

将由联苯阴离子和中性萘之间通过刚性环己烷所连接的经典的电子转移体系作一构象修正，得到一个新的π-σ-π型分子．UHF/6 -31G^**研究表明，新体系具有较高的能垒和很小的电子转移藕合，而且其藕合几乎完全通过环己烷桥上的化学键实现．外电场效应的研究进一步发现，该体系的电荷可稳定地定域在联苯片段或萘片段上，仅当出现外部刺激(如电、光等)，其电荷定域态才会迅速转变．因此，认为该体系可以作为双稳态分子器件材料的原型分子．     

弱相互作用下原子的玻色-爱因斯坦凝聚

从理论上分析提出了弱相互作用下Bose体系的BEC理论，并由此来解释液^4He的超流性。通过深入对比理想Bose气体和弱相互作用下Bose体系发生BEC性质的不同，分析得出了凝聚体系粒子间相互作用的有无是导致二者性质不同的主要原因。     

ρ~0→π~ π~-衰变的么正计算和ρ~0极化插入的虚部

本文给出了ρ~０→π~＋π~－衰变的么正计算及其衰变率和ρ~２极化插入的关系．ρ~０极化插入的虚部是用维度积分的方法来计算．极化插入虚部的计算方法是普适的．     

单取代香豆素的~（13）CNMR化学位移与电荷密度、跃迁能与Hammett常数关系的研究

用ＨＭＯ法研究了香豆素及一些４－、５－、６－、７－及８－单取代香豆素类化合物，发现这些化合物的￣（１３）ＣＮＭＲ化学位移与π－电荷密度之间有很好的线性关系。此外，跃迁能与Ｈａｍｅｔｔ常数之间也有较好的线性关系。表６．参８。     

用变分法分析地基-箱形基础-上部结构相互作用

利用空间子结构法凝聚上部结构的刚度与荷载,形成一个超级单元,同时,采用有限分层地基模型,并计及基础自身刚度的影响,建立起基于能量变分原理的地基-箱形基础-上部结构相互作用的数学模型.由于该模型合理的体现了三者协同工作的机制,从而可以对问题进行较为全面的分析.     

疏水色谱法及其在生物大分子分离纯化中的应用

综合评述了疏水相互作用色谱法（hydrophobic interaction chromatography,HIC)的理论及其在生物大分子分离纯化方面的研究进展。     

Finding finer functions for partially characterized proteins by protein-protein interaction networks

Based on high-throughput data, numerous algorithms have been designed to find functions of novel proteins. However, the effectiveness of such algorithms is currently limited by some fundamental factors, including (1) the low a-priori probability of novel proteins participating in a detailed function; (2) the huge false data present in high-throughput datasets; (3) the incomplete data coverage of functional classes; (4) the abundant but heterogeneous negative samples for training the algorithms; and (5) the lack of detailed functional knowledge for training algorithms. Here, for partially characterized proteins, we suggest an approach to finding their finer functions based on protein interaction sub-networks or gene expression patterns, defined in function-specific subspaces. The proposed approach can lessen the above-mentioned problems by properly defining the prediction range and functionally filtering the noisy data, and thus can efficiently find proteins’ novel functions. For thousands of yeast and human proteins partially characterized, it is able to reliably find their finer functions (e.g., the translational functions) with more than 90% precision. The predicted finer functions are highly valuable both for guiding the follow-up wet-lab validation and for providing the necessary data for training algorithms to learn other proteins.