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1.
从家蚕品种苏·菊×明·虎基因组DNA中克隆了家蚕幼虫血清蛋白基因(1arval serum protein,Bombyx mori,BmLSP)的调控序列,涵盖了第1内含子、第1外显子、启动子区和上游区.通过PCR技术与限制性内切酶酶切方法,以荧光素酶(luc)为报告基因,构建了一系列缺失不同调控元件的报告质粒,在家蚕BmN细胞瞬时表达系统中进行了BmLSP启动子的特性分析.结果表明,含第1内含子和家蚕丝素轻链基因同源区序列的BmLSP启动子活性分别比缺失相应序列的启动子活性提高5.8和4.4倍,暗示该两段调控序列中含有增强启动子活性的调控元件.上游区失活的部分水手转座子元件对BmLSP启动子活性有一定的抑制作用.此外,外源昆虫保幼激素类似物(JHA)呈现剂量依赖效应,低浓度处理增强启动子活性,高浓度处理起抑制作用;而蜕皮激素(MH)对其活性没有显著影响. 相似文献
2.
重金属Hg^2+对NBS修饰前后血清蛋白圆二色谱的影响 总被引:2,自引:0,他引:2
袁向华 《西华师范大学学报(哲学社会科学版)》2005,26(3):298-301
为了探明重金属Hg^2+进入体内,对血清蛋白固有结构和功能的影响,我们用Hg^2+对NBS修饰前后血清蛋白HSA和BSA进行处理,然后分析血清蛋白的圆二色谱特性,结果表明,近紫外区未修饰的HSA和BSA均具有典型的α螺旋构象;Hg^2+处理或NBS修饰BSA溶液,均引起α-螺旋含量减少和三级结构构象的改变.Hg^2+处理HSA,α-螺旋含量略有增加,构象也有变化.而NBS修饰导致α簇结构的严重破坏,蛋白构象无序化程度加深.修饰对BSA、HSA光谱特性的影响不同,可能与这两种蛋白的结构差异有关. 相似文献
3.
动物血液学的比较研究 Ⅱ.几种脊椎动物的血象、血清蛋白和血液流变学的观察 总被引:1,自引:0,他引:1
本文报导了虎纹蛙、黑眶蟾蜍的血象、血清蛋白,中国雨蛙的白细胞分类计数和罗非鱼、家鸽、家兔的血液流变学的研究结果,为比较生理学研究提供基础资料. 相似文献
4.
以α-D-葡萄糖五乙酸酯(α-D-GPA)作为标准参照物,碱性介质中与硝基四氮唑蓝(NBT)进行还原反应,用以测定糖化血清蛋白的含量.经282例正常人和65例糖尿病人临床检验,测其糖化血清蛋白的含量分别为11.29±1.40mmol/L,19.29±5.40mmol/L( ±s),两者有极显著差异(P<0.01).另对配制标准物溶液所用溶剂、NBT稳定性、反应机理等进行了初步探讨. 相似文献
5.
Hg~(2+)与NBS修饰前后两种血清蛋白结合的研究(英文) 总被引:2,自引:2,他引:2
外加毫摩尔浓度的重金属离子Hg2+,会引起BSA或HSA的色氨酸荧光下降,并且35℃时的变化比25℃时更明显,HSA的变化比BSA的大.SternVol mer作图分析结果表明荧光淬灭主要是由动态淬灭引起的.用NBS对BSA和HSA的色氨酸残基进行特异性修饰后,Hg2+只引起NBS修饰的HSA的酪氨酸荧光轻微降低,但对NBS修饰的BSA的酪氨酸荧光几乎没有影响.远紫外和近紫外CD谱分析表明:Hg2+的结合要引起BSA,HSA以及NBS修饰的HSA二级结构的α螺旋减少,三级结构发生一定的改变.这些结果表明B 相似文献
6.
兰州市健康人血清蛋白电泳参考值及2种电泳介质的结果评价 总被引:2,自引:0,他引:2
采用琼脂糖凝胶法和醋纤膜法分别对216例健康成人血清进行蛋白电泳,其中琼脂糖凝胶法兰州市正常成人血清蛋白电泳参考值为ALB(62.9±5.3)%、α1(2.5±1.0)%、α2(8.4±2.8)%、β(10.3±3.3)%、γ(15.9±5.1)%,与醋纤膜法电泳结果比较,各组分均相差显著(P<0.01).其结果老年组与中青年组相比较,各蛋白组分值均相差显著(P<0.05).成年男女ALB、γ带相差显著(P<0.05),α1、α2、β带相差均不显著;电泳介质性质的不同使得2种电泳结果各组分差异显著. 相似文献
7.
应用醋酸纤维薄膜电泳法分离测定了鸡血清中不同蛋白质。对电流强度、电泳时间和点样量等影响分离效果的条件进行了选择。并用光度计和薄层扫描仪对样品进行了定量测定。 相似文献
8.
本文采用改进的微型双相电泳系统,对兴国红鲤、草鱼及其杂交鱼血清蛋白质进行了分析,获得较清晰而稳定的结果,分析得出杂交鱼的血清蛋白质的组成更接近于父本草鱼。实验表明微型双相电泳是进行鱼类血清蛋白质分析的灵敏而有效的方法。 相似文献
9.
10.
碱性介质中茜素黄R与牛血清蛋白相互作用研究 总被引:1,自引:0,他引:1
在碱性条件下,采用紫外—可见分光光度法研究了茜素黄R(Alizarin Yellow R)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应。研究表明,AYR—BSA二元配合物的最大吸收波长为386 nm,比AYR紫移约108 nm;建立了碱性条件下以AYR测定蛋白质的光谱分析法,对样品分析表明,回收率为96.4%~106.6%,相对标准偏差为0.28%~1.13%;采用双波长法、平衡透析法和单波长法对AYR与BSA的相互作用的研究结果基本一致,在386 nm处,AYR—BSA配合物的结合比为nAYR:nBSA=5 1,摩尔吸光系数ε=9.12×103L.mol-1.cm-1,相互作用的条件平衡常数K=8.13×105。 相似文献