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1.
本文介绍了Sanderson电负性均衡原理和Bratsch集团电负性计算方法,对氨基酸集团电负性进行了系统计算,利用计算结果对胰凝乳蛋白酶进行了分析,就该酶作用机理提出了修正意见。  相似文献   
2.
水稻Bowman-Birk 蛋白酶抑制剂(RBBI)在体外是胰蛋白酶抑制剂, 有的有1 个同源结构域 (8 kD), 有的有2 个同源结构域(16 kD). 本研究发现, 在水稻体内存在带有3 个同源结构域的RBBI(25kD), 而且RBBI 受发育和伤害调控. 体外实验发现, 3:13 二硫键(而不是4:5 二硫键)可抑制胰蛋白酶的活性; 而RBBI3-1 的D3 结构域对胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草芽孢杆菌素没有抑制活性. 突变实验表明, 改变D1 结构域N 端的P1 位点(把Lys 突变为Leu)并不能获得对胰凝乳蛋白酶的抑制活性, 这表明RBBI3-1 的D1 结构域反应回环阻碍了P1 位点获得新的抑制活性; 而对胰凝乳蛋白酶的抑制活性可能还需要其他结构(比如3:13 二硫键)的参与.  相似文献   
3.
测定了α-胰凝乳蛋白酶在不同介质中的活性及稳定性。研究了有机溶剂性质、pH值、离子强度及离子类型对α-胰凝乳蛋白酶活性与稳定性的影响,并通过CD谱初步研究了α-胰凝乳蛋白酶在不同pH值缓冲液中的二级结构变化。研究结果表明,α-胰凝乳蛋白酶在某些有机溶剂中能在较长时间内维持较高的酶活性。α-胰凝乳蛋白酶在3种pH值不同的缓冲液中的CD谱表明其在pH=10.0的稀溶液中的α-螺旋和(或)β-折叠含量较高。在不同pH值条件下,离子强度对α-胰凝乳蛋白酶的活性与稳定性的影响不同。  相似文献   
4.
对脱水胰凝乳蛋白的制备方法进行改进,在粗品AnCht亲和层析纯化前再进行一次PMSF化学修饰,降低AnCht中残存的蛋白水解酶活力,分析表明,用该方法制得的AnCht与抑制剂BPTI结合的化学计量及强度均接近于理论值,并且其催化活力几乎全部丧失,表明纯度很高,可用于Cht与其底物间的分子识别。  相似文献   
5.
为研究牦牛乳经凝乳凝乳后的乳蛋白组分变化,在牦牛乳中加入凝乳酶进行凝乳,采用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和碱性尿素-聚丙烯酰胺凝胶电泳方法,对凝乳酪蛋白和乳清蛋白的组成进行了分析.结果显示,牦牛乳凝乳后酪蛋白发生了显著水解,水解产物存在于凝乳酪蛋白中,同时乳清中新增加了一些低分子量的可溶性蛋白.这些变化可能涉及部分α-酪蛋白的水解.  相似文献   
6.
无花果蛋白酶凝乳特性的研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
对无花果蛋白酶凝乳特性进行了研究.结果表明,最适凝乳温度为85℃,55℃以下该酶具有较好的稳定性,75℃处理30 m in 活性完全丧失.随着乳的pH 降低,凝乳活性增高,酶在pH 3~8 之间处理5 h 凝乳活性稳定.Ca2 具有明显的促凝乳作用.随着底物浓度的增加,凝乳活性逐渐增高.  相似文献   
7.
姜汁凝乳作为传统甜品得到众多消费者的青睐,但其凝乳机理仍存在争议。对此,在剖析生姜组分及姜醇、姜酚、姜烯等主要活性成分的基础上,结合姜汁凝乳的制备工艺,综述分析姜汁添加量、温度等关键影响因素:姜汁添加量会影响牛奶中κ-酪蛋白的分解程度,温度会影响分子运动,进而影响牛奶凝乳状况;并最终总结得到生姜的主要凝乳成分是生姜蛋白酶,生姜是通过水解作为牛奶中酪蛋白胶束外壳的κ-酪蛋白使其失去稳定性形成凝胶的凝乳机理。  相似文献   
8.
研究混合乳酸菌发酵豆浆制得酸凝豆腐.研究了豆浆浓度、培养时间、培养温度、接种量、食用胶对制备酸凝豆腐的影响.通过单因素实验和正交实验确定制备酸凝豆腐的最佳条件:可溶性固形物含量为12.5%,接种量(菌种CYY-122与SVV-21的比例为1∶2)为豆浆体积的4.0%,卡拉胶的添加量为1.4%,培养时间为5,h,培养温度为39,℃.在该条件下酸凝豆腐的凝胶强度为25.6,g/cm2,持水率为69.82%,水分含量为84.34%,蛋白质含量为6.67%,呈白色、乳白色,有豆香味,无异味,块形完整,软硬适中,有弹性,均符合GB/T 22106—2008的要求.  相似文献   
9.
10.
以大豆、牛乳为原料,经混合乳酸菌发酵,制成一种新型酸凝乳-大豆牛乳酸凝乳大豆在1%NaHCO3溶液中浸泡10 ̄12小时,经砂轮磨磨浆,磨浆比为1:7(W/W),然后添加牛乳,砂糖和稳定剂于豆奶中,并经均质,以嗜热链球菌和保加利亚杆菌作为发酵剂,按1:1配合比进行发酵,保温42.5℃下发酵2.5 ̄3小时后,即可获得营养丰富,风味独特的大豆牛乳酸凝乳。  相似文献   
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