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用紫外-可见和红外光谱及原子力显微法表征了血红素蛋白质-甲基纤维素膜修饰电极。紫外-可见和红外光谱显示,在甲基纤维素(MC)凝胶中,蛋白质保持原始构象;在溶液pH3.0—10.0范围内,蛋白质的构象可逆地变化。原子力显微图像表明蛋白质与MC水凝胶之间存在较强的作用。研究了血红素蛋白质催化还原O2、H2O2和NO的机理。实验表明,还原O2和NO时,血红素蛋白质-MC修饰电极能重复使用,催化活性几乎不变;而催化H2O2时,催化活性下降较快,表明其反应历程有显的差异。稳定的蛋白质-MC修饰电极能定量测定H2O2和NO2^-。 相似文献
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血红素蛋白结构及功能的相互转换 总被引:2,自引:0,他引:2
本文综述了利用蛋白质工程方法,实现不同血红素蛋白之间结构及功能的相互转换,包括氧载体与电子传递蛋白间的相互转换、氧载体与生物催化剂间的相互转换、电子传递蛋白与生物催化剂间的相互转换,以及不同类型血红素蛋白之间的相互转换。这些成功的研究成果,丰富了我们对金属蛋白结构-性质-反应-功能之间精妙关系的深入认识。 相似文献
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