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1.
刘次全 《自然杂志》2006,28(1):31-36
在蛋白质翻译过程中,mRNA发夹依次解折叠成具有特定构象的单链,后者在核糖体上通过与A和P位点tRNA相互识别、取向和定位等,影响或决定肽基转移中心的新生肽链的构象。翻译过程是复杂的,但其机理可能是简单的。  相似文献   
2.
水合溶菌酶肽链伸展的DSC研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
傅亚珍 《科学通报》1994,39(15):1420-1420
蛋白质和溶剂的相互作用在决定天然蛋白质的构象和稳定性中起重要作用.世界上第一个蛋白质结构的发表就是基于球蛋白中的憎水氨基酸侧链是避开水溶剂的这一热力学依据.因此研究水对蛋白质热稳定性的影响对于了解天然蛋白质的构象及肽链的折叠、伸展会提供重要信息.  相似文献   
3.
介绍固相合成多肽中的HBr气流装置   总被引:1,自引:0,他引:1  
  相似文献   
4.
本文对43种蛋白质的肽链进行了统计分析,计算了相邻三个氨基酸的构象参数R_α、R_β、R_c,并将其分类;在此基础上提出了氨基酸的突变对蛋白质二级结构影响的规律。研究了细胞色素C可变氨基酸的突变(不同种属之间)、血红蛋白(人)的异常。给出了所有可能的中间氨基酸可突变为半胱氨酸的氨基酸三联体。  相似文献   
5.
常规法制备血红蛋白溶液。用CLegg法制备珠蛋白,用脲解链,CMC22离子交换柱层析和凝胶过滤等程序,自近交系地鼠球蛋白中分离纯化β肽链。以胰蛋白酶水解β肽链冻干物,做酶解肽段混合物的电泳--层析双向分离,建立了山医群体近交系中国地鼠的肽斑图谱。通过单体和混合群体的肽谱比较,证明为纯合型。  相似文献   
6.
提到生命现象,人们总认为它神秘莫测,即使是研究者,也往往被那些蛋白质、肽链、核糖核酸、基因、遗传密码等复杂的结构和深奥的功能所苦恼。  相似文献   
7.
蛋白质肽链的翻译后加工   总被引:5,自引:0,他引:5  
综述了蛋白质翻译和翻译后所发生的诸多生化事件 :肽链的卷曲、肽链穿越 ER膜、肽链定位分拣、投送、肽链中残基的修饰及在蛋白质成熟过程中的作用和影响  相似文献   
8.
9.
常规法制备血红蛋白溶液。用Clegg法制备珠蛋白,用脲解链,CMC_(22)离子交换柱层析和凝胶过滤等程序,自近交系地鼠珠蛋白中分离纯化β肽链。以胰蛋白酶水解β肽链冻干物,做酶解肽段混合物的电泳--层析双向分离,建立了山医群体近交系中国地鼠的肽斑图谱。通过单体和混合群体的肽谱比较,证明为纯合型。  相似文献   
10.
真核生物蛋白质合成终止需要两类肽链释放因子,eRF1和eRF3.研究表明八肋游仆虫的两类肽链释放因子在体内和体外都能形成复合物,且第一类肽链释放因子eRF1a与第二类肽链释放因子eRF3的C端结合.为了确定eRF3在eRF1a上的结合区,本研究以八肋游仆虫第一类肽链释放因子eRF1a基因为模板,用PCR的方法获得了N端分别截短140和206个氨基酸的eRF1a片段,同时在这两个片段的3'端融合了编码6个组氨酸残基的核苷酸序列,将这两个序列分别插入原核表达载体pTWIN1,并构建重组表达质粒pTWIN1-eRF1aC1 his6和pTWIN1-eRF1 aC2his6,转入大肠杆菌BL21( DE3)中获得了可溶性表达,通过一步His60 Ni Superflow柱亲和层析,重组蛋白CBD-intein-eRF1 aC1 his6和CBD-intein-eRF1aC2 his6获得纯化.体外pull down分析显示eRF1aC1和eRF1aC2均能与八肋游仆虫第二类释放因子eRF3相互作用,这表明八肋游仆虫eRF1a的C端是肽链释放因子eRF3的结合区.  相似文献   
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