绿豆胰蛋白酶抑制剂和铁的配合物的研究

本文提供了一个研究蛋白质和金属配位的工作体系。用绿豆胰蛋白酶抑制剂为配体,铁为中心原子,采用三种反应体系进行配位,在最佳反应条件下,此蛋白质分子和Fe形成稳定的2Fe—2S~*簇状配合物,此配合物具有天然植物型铁氧迅蛋白的典型紫外吸收光谱,但不具有传递电子的活性。在不打开S—S键的条件下,Fe只和蛋白质分子的末端羧基有很弱的配位。     

对称性和配合物的构型 Ⅰ.相同配体配合物

从库仑定律出发,采用最优化方法,计算了各种对称性的几何构型稳定化能。结果表明:对称性是决定化合物构型的首要因素。根据微扰理论,用HMO法计算了各种d~n构型的稳定化能(即晶体场稳定化能,CFSE),这是在若干化合物决定构型时须予考虑的另一因素。配体对稳定化能的作用也是需要考虑的。对称性、CFSE和配体效应三者决定配合物的总能量。所取的构型总是具有最低的总能量,这是决定配合物构型的原则。     

铁钼萘酚甲叉替乙二胺配合物穆斯堡尔谱的研究

以萘酚甲叉替乙二胺为配体,合成了单金属(铁)和双金属(铁、钼)的配合物,对它们进行了穆斯堡尔谱的研究,确定了铁在配合物中的氧化态,得到了与磁性测量一致的结果,探讨了性质和结构的关系,它们可能作为生物体系的化学模拟物。     

人工模拟铁氧还蛋白及其研究

用小分子蛋白(核糖核酸酶和绿豆胰蛋白酶抑制剂)为配体合成了两种人工铁氧还蛋白(Fd)。测定了它们的化学组成、紫外光谱、红外光谱和磁化率。实验结果表明,这两种人工Fd都具有2Fe-2S~*(S~*代表无机硫)簇状中心,所以可作为植物型铁氧还蛋白的模型物。     

铁钼萘酚甲叉替乙二胺配合物的合成及其性质的研究

以萘酚甲叉替乙二胺为配体,合成了单金属(铁)和双金属(铁、钼)的配合物。测定了它们的化学组成、红外光谱、磁化率,研究了性质和结构的关系。它们可能作为研究生物体系中铁与钼关系的化学模拟物。