hPin1原核表达、纯化及热稳定性研究

利用E．coli BL21原核表达,纯化得到了His-hPin1融合蛋白,并研究了它的热稳定性．在中性条件下进行不同温度处理,SDS-PAGE分析表明,低于40℃处理不会影响His-hPin1的溶解性,50～100℃处理会使其部分变性而沉淀．荧光发射光谱研究表明,未处理的His-hPin1具有339nm的荧光发射峰;热处理使荧光发射峰的位置变化,低于40℃处理对His—hPin1的荧光强度影响较小,50～100℃热处理使HiS-hPin1的荧光强度明显降低．圆二色谱研究表明,热处理对His-hPin1的二级结构有影响,引起α-螺旋含量的明显减少,而无规卷曲增加．以上数据表明hPin1是一个相对热稳定的蛋白．     

Co2+对莱茵衣藻生长及类囊体膜功能的影响

本文用不同浓度的CoCl2处理莱茵衣藻,结果表明：当钴离子浓度大于0.05 mmol/L时,莱茵衣藻的生物量和叶绿素含量显著下降.然后用不同浓度的CoCl2处理莱茵衣藻的类囊体膜,分析了Co2+处理前后类囊体膜的室温荧光发射光谱、DCIP光还原活性以及多肽组分的变化.结果显示：Co2+处理（0.5~4 mmol/L）改变了Chla,Chlb以及蛋白质氨基酸残基的微环境,影响了类囊体膜PSⅡ的供体侧和反应中心,导致类囊体膜上PSⅡ的电子传递被阻断.