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对脱水胰凝乳蛋白的制备方法进行改进,在粗品AnCht亲和层析纯化前再进行一次PMSF化学修饰,降低AnCht中残存的蛋白水解酶活力,分析表明,用该方法制得的AnCht与抑制剂BPTI结合的化学计量及强度均接近于理论值,并且其催化活力几乎全部丧失,表明纯度很高,可用于Cht与其底物间的分子识别。 相似文献
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对脱水胰凝乳蛋白酶(AnCht)的制备方法进行改进.在粗品AnCht亲和层析纯化前再进行一次PMSF化学修饰,降低AnCht中残存的蛋白水解酶活力.分析表明,用该方法制得的AnCht与抑制剂BPTI结合的化学计量及强度均接近于理论值,并且其催化活力几乎全部丧失,表明纯度很高,可用于Cht与其底物间的分子识别 相似文献
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