蜜源花粉的酶类与氨基酸成分研究

本文研究了我国五种蜜源花粉的酶类和氨基酸成分。研究结果表明:花粉中广泛存在着各种活性酶、必需氨基酸和丰富的游离氨基酸。其中四种花粉中脯氨酸含量高达占游离氨基酸总量的50～80％。     

猪胰蛋白酶自溶后的活性产物

酶的催化作用起因于分子中某些部位氨基酸残基的特定空间结构,即“活性部位”的存在。使酶分子发生有限度的降解,观察它对酶活性的影响,乃至分离出具有酶活性的降解产物——“活性碎片”,这是研究酶的结构与功能的关系的方法之一。在这方面,胰蛋白酶特别引人注意,因为在一定条件下,无需外加蛋白酶,胰蛋白酶本身就能发生自溶作用;同时胰蛋白酶的高度的专一性对于确定肽链断裂的位置也是很有帮助的。     

C-反应蛋白的研究:1.驴C反应蛋白的纯化与理化性质

1930年Tillet和Francis在炎症急性期病人血清中观察到有一种能特异性地与肺炎球菌细胞壁C多糖发生沉淀反应的蛋白质,后来被命名为C-反应蛋白(简称CRP)。 最初,CRP被认为是一种抗体,后来的实验证明它不是抗体,而是典型的非特异性的炎症急性期的反应性蛋白质。用放射免疫方法测定,CRP在正常动物血清中仅微量存在(平均为1340ng/ml血清),当动物患有组织损伤或炎症时,血清中CRP含量便成千倍地增加,几乎与组织损伤或炎症的程度成正比。当病理状况恢复正常时,CRP含量也下降。     

亲和层析分离经胃蛋白酶水解后的猪胰蛋白酶活性产物

猪胰蛋白酶经胃蛋白酶有限度地水解后的活性产物可以用大豆胰蛋白酶抑制剂STI-Sepharose亲和层析方法分离出三种形式的活性分子:K~(**) ,λ~(**)和μ~(**)胰蛋白酶。三者的分子量与母体酶分子β-胰蛋白酶的分子量相同。它们与特异性底物反应时,三者的活性各异。N末端基测定,表明三者N末端氨基酸的不均一性。结果说明,猪胰蛋白酶经胃蛋白酶水解后在一至两个肽键处发生断裂,由于分子内二硫键的连接,并未导致胰蛋白酶肽链的脱落。