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应用荧光法研究了姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.根据配合物对BSA的荧光猝灭效应,利用变温试验,求得相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数,由此推测猝灭机理和结合力类型;依据Forster能量转移理论计算结合距离;并利用探针进行结合点定位;用同步荧光光谱确定配合物对牛血清白蛋白结构的影响.结果表明,姜黄素钐配合物对BSA的内源荧光猝灭主要以静态方式,同时发生非辐射能量转移;由△Hθ和△sθ〈0推测范德华力与氢键是主要结合力;配合物在BSA分子的SiteⅡ位结合,结合距离为2.4nm;配合物改变了BSA分子构像,对色氨酸残基影响更大. 相似文献
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