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从结构生物学角度研究蛋白质与蛋白质相互作用十分重要. 核磁共振波谱技术是目前结构生物学的主要研究方法之一, 该方法具有其他技术所不可替代的重要作用. 核磁共振波谱技术可以在接近生理条件下研究蛋白质相互作用, 特别适合研究瞬时存在的动态复合物. 该技术是少数几种能够提供无结构或有部分结构的蛋白质以及蛋白质折叠过程等多方面信息的方法. 核磁共振波谱技术还可以在多种时间尺度下提供蛋白质的动力学信息. 本文以中国科学技术大学生物核磁共振波谱实验室的研究实例对上述观点进行阐述. 相似文献
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BmK38是最近从东亚钳蝎(Buthus martensi Karsch,BmK)中分离纯化得到的一种短链蝎毒素.应用2D-NMR技术研究BmK38的溶液构象,通过分析其在水溶液中的DQF-COSY、TOCSY和NOESY等1^H—NMR谱,识别了BmK38全部40个氨基酸残基的自旋体系,并通过分析NOESY谱图中dαN、dNN、dβN的联系,完成了序列专一性谱峰归属,标定了全部主链质子和绝大部分侧链质子的化学位移.根据谱峰归属的结果和NMR数据分析了BmK38的二级结构组成并且计算出BmK38的溶液构象.结构计算的结果与前述二级结构的分析是一致的.结果表明,肽段Gln8-Arg17形成α螺旋,而肽段Gly22-Glu29以及Leu32-CYS39构成反平行的口折叠,属于典型的短链蝎毒素的折叠形式.通过与其他OUKTx短链蝎毒素的结构比较,讨论了BmK38的结构特异性以及结构功能的相互关系. 相似文献
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核磁共振波谱研究蛋白质三维结构及功能 总被引:1,自引:0,他引:1
文中总结了中国科学技术大学生命科学学院核磁共振波谱实验室十多年来的工作.我们的研究主要集中于研究人和其他真核生物基因表达调控相关蛋白质以及细胞连接处相关蛋白质.在这两个体系中许多蛋白质与人类健康及疾病相关,有的可能是潜在的药物作用靶标.我们主要关注用核磁共振波谱方法研究蛋白质-蛋白质相互作用的结构基础.核磁共振适合研究在接近生理条件下的分子相互作用,特别是适合研究低亲和力的瞬态的复合物.它可以提供蛋白质相互作用界面,复合物结构,以及蛋白质相互识别过程动力学的信息.文中给出了一些例子.我们也研究蛋白质内部动力学,包括皮秒-纳秒时间尺度,与毫秒-微秒时间尺度的动力学.与圆二色谱及荧光光谱结合,核磁共振可以详细表征蛋白质的折叠与去折叠.文中给出的核磁共振应用的最后一个例子是用计算机虚拟筛选,核磁筛选,我们发现了一个人的双功能的磷酸酶的一种新类型的抑制剂,并研究了该抑制剂对细胞功能的影响.这一策略有可能用于早期药物的发现. 相似文献
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大肠杆菌(Escherichia coli)质膜上的质子ATP酶(H~+-ATPase)由F_1、F_0二部分组成,纯化的F_1ε亚基对F_1有很强的抑制作用,但在重组F_1F_0中似乎不显现抑制作用。1986年Gibson实验室分离到一种ε亚基突变株,并得到二种部分回复突变株,实验结果表明,突变株中的F_1F_0仍能形成,但水解活力及跨膜质子传递能力均下降,而在部分回复突变 相似文献
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论文以溶于重水的胞嘧啶中的两个氢的核自旋作为量子比特,直接从热平衡态开始进行Arvind算法,得到了预期结果;在同核系统中实验实现了Arvind算法,谱图中线形扭曲和误差主要是由于频偏效应和选择脉冲的不完美,了解和发展在同核系统中实现核磁共振量子计算的技术, 有助于我们实现实现需要侈个比特的量子计算,更好的理解量子计算。 相似文献
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