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运用生物信息学方法对卷枝毛霉、稻根霉菌、高山被孢霉和米曲霉等丝状真菌的Delta-12脱饱和酶的氨基酸组成、理化性质、氨基酸保守位点、进化关系、信号肽、跨膜结构。亲水性/疏水性和二级结构等进行比较分析.结果表明:丝状真菌Detal-12脱饱和酶是一种亲水的稳定的膜结合蛋白,不具有信号肽,具有明显的疏水跨膜区域,有3个保守的His-box功能区域,二级结构主要由螺旋和不规则卷曲构成,其中螺旋占50%以上. 相似文献
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