Dissection of a novel molecular determinant mediating Golgi to trans-Golgi network transition

Two major functions of the Golgi apparatus (GA) are formation of complex glycans and sorting of proteins destined for various subcellular compartments or secretion. To fulfill these tasks proper localization of the accessory proteins within the different sub-compartments of the GA is crucial. Here we investigate structural determinants mediating transition of the two glycosyltransferases β-1,4- galactosyltransferase 1 (gal-T1) and the α-1,3-fucosyltransferase 6 (fuc-T6) from the trans-Golgi cisterna to the trans-Golgi network (TGN). Upon treatment with the ionophore monensin both glycosyltransferases are found in TGN-derived swollen vesicles, as determined by confocal fluorescence microscopy and density gradient fractionation. Both enzymes carry a signal consisting of the amino acids E₅P₆ in gal-T1 and D₂P₃ in fuc-T6 necessary for the transition of these glycosyltransferases from the trans-Golgi cisterna to the TGN, but not for their steady state localization in the trans-Golgi cisterna. Electronic supplementary material  The online version of this article (doi:) contains supplementary material, which is available to authorized users. Received 30 July 2008; received after revision 17 September 2008; accepted 29 September 2008     

The effect of anesthetics on the basal secretion of immunoreactive growth hormone in rats]

The authors investigated basal levels of plasma immunoreactive growth-hormone in the rat (R-GH) after administration of 3 different anesthetic drugs: urethan, chloral hydrate and gamma-hdroxy-butyrate (GHB). Lowest R-GH concentrations (5 +/- 3 ng/ml) are observed after urethan; they are significantly higher (15 +/- 4 ng/ml) after chloral hydrate but this anesthetic also causes hyperglycemia (210 +/- 30 mg/100 ml). Normal blood glucose levels are observed under GHB narco-analgesia which elicits a clear-cut R-GH secretory episode (70 +/- 5 ng/ml); basal values (12 +/- 3 ng/ml) are maintained for several hours thereafter.     

Interactions between contractile and regulatory proteins of the myofibril

Zusammenfassung Die Regulationseiweisse (Tropomyo sin und Troponinkomplex), welche die Wechselwirkung der kontraktilen Eiweisse in der Myofibrille steuern, zeigen eine spezifische und unspezifische Bindung an den Actomyosinkomplex. Die spezifisch gebundene Menge der Regulationseiweisse beträgt nur etwa 1/100 derjenigen von Actomyosin, genügt aber trotzdem, um die Steuerung der Mg-ATPase und damit der Muskelkontraktion durch Ca²⁺ zu gewährleisten.     

岷江上游花椒地/林地边界土壤水分分布及影响域

在岷江上游干旱河谷区选取典型的花椒地,林地边界,利用TDR仪测定干旱条件下和雨后0-15cm表土层水分体积分数,刻画沿样带梯度土壤水分分布以及不同时段土壤水分变化,同时用移动窗口法判定土壤水分的边界影响域。结果表明,在干旱河谷区土壤水分体积分数较低并沿样带存在明显的变化,从林地到边界到花椒地土壤水分体积分数基本呈“V”字型变化;而在林地和花椒地内部,水分体积分数呈“W”型波动。干旱时土壤水分体积分数日间变化不大,而雨后水分体积分数逐日递减。土壤水分的影响域在雨后可达14m,干旱时为8m。     

Cooperation between the two myosin heads interacting with actin in presence of ADP in myofibrils

Zusammenfassung Alkylierung von 2 Thiolgruppen pro Myosin mit NEM bei 0°C in Gegenwart einer Diophosphatkette inaktiviert die K-ATPase vollständig.In Myofibrillen werden diese Thiolgruppen durch Rigor-interaction beider Myosinköpfchen mit Actin vor Alkylierung geschützt. In Gegenwart von Mg-ADP tritt eine spezifische vom Rigor verschiedene interaction zwischen Myosin und Actin auf. Man muss annehemen, dass dabei nur 1 Myosinköpfchen ans Actin bindet und dass das andere Köpfchen ein ADP gebunden hat.     

A calcium-sensitizing system from human platelets and its activity on muscle and platelet actomyosin

Zusammenfassung Die Mg-ATPase des kontraktilen Systems von Blutplättchen, Thrombosthenin, wird durch Spuren von Calciumionen reguliert. Eine Regulationseiweisse enthaltende Franktion kann von Thrombosthenin abgetrennt werden. Zugabe dieser Eiweissfraktion zu sogenanntem «desensibilisierten» Thrombosthenin aber auch zu «desensibilisiertem» Actomyosin aus Skelettmuskel vermag die Mg-ATPase beider Systeme wieder von Spuren von Calciumionen abhängig zu machen. Die Regulationseiweisse, d. h. der Tropomyosin-Troponin-Komplex aus Skelettmuskeln, vermögen ebenfalls «desensibilisiertes» Thrombosthenin wieder Calcium-abhängig zu machen.