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竹红菌乙素对肌质网Ca~(2+)-ATP酶蛋白色氨酸荧光猝灭研究 总被引:1,自引:0,他引:1
肌质网Ca~(2+)-ATP酶是一种重要的膜蛋白酶,它在肌细胞的收缩舒张功能中起重要作用,因而其动力学行为被广泛地研究,但是有关结构与功能之间关系的直接实验数据仍然不足.为了从分子水平上阐明Ca~(2+)-ATP酶催化原理,1993年Ferrira用荧光猝灭方法首先观察了肌质网Ca~(2+)-ATP酶在加入Ca~(2+)前后分子构象的变化.由于作者使用的猝灭剂是分子氧,除了在测定工作中使用不方便之外,灵敏度也不够高.为此本文用竹红菌乙素作为肌质网Ca~(2+)-ATP酶荧光猝灭剂,分别测定了该酶在有钙或无钙的条件下荧光猝灭的情况,结果证明竹红菌乙素可以在稳态和瞬态的条件下观察到体系中有钙或无钙时的荧光猝灭常数变化的情况(即不同的K_q值);进而说明了竹红菌乙素作为肌质网蛋白荧光猝灭剂可以得到比氧更多的信息和许多其他优点. 相似文献
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将含有10个组氨酸的嗜热菌F1b亚基通过杂交引入光合细菌载色体(Chromatophores)复合物的FoF1-ATP合酶中.对该杂交复合物的生化性质研究表明,其具有较好的质子转运能力,杂交的FoF1-ATP合酶能够有效地催化载色体的光合磷酸化,其F1b亚基的10个组氨酸可与Maleimido-C3-NTA连接后再与FITC标记的肌动蛋白微丝连接.光照后在荧光显微镜下观察到,与该杂交复合物b亚基连接的荧光微丝顺时针方向旋转,即质子动力势(pmf)引起的FoF1-ATP合酶F1b亚基(或a3b3六聚体)上荧光微丝的顺时针方向旋转.初步建立了FoF1-ATP合酶在pmf推动下F1b亚基(或a3b3六聚体)旋转的研究体系. 相似文献
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脂双层中的短杆菌肽A荧光可以被竹红菌乙素猝灭,当磷脂从凝胶相转变为液晶相时猝灭反应速率反而降低,用传统荧光猝灭理论无法解释相应过程中的这一反常荧光猝灭现象。 相似文献
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光驱动F0F1-ATP合酶复合物顺时针旋转的观察 总被引:1,自引:0,他引:1
将含有10个组氨酸的嗜热菌F1β亚基通过杂交引入光合细菌载色体(Chromatophores)复合物的F0F1-ATP合酶中. 对该杂交复合物的生化性质研究表明, 其具有较好的质子转运能力, 杂交的FoF1-ATP合酶能够有效地催化载色体的光合磷酸化, 其F1β亚基的10个组氨酸可与Maleimido-C3-NTA连接后再与FITC标记的肌动蛋白微丝连接. 光照后在荧光显微镜下观察到, 与该杂交复合物β亚基连接的荧光微丝顺时针方向旋转, 即质子动力势(pmf)引起的FoF1-ATP合酶F1β亚基(或α3β3六聚体)上荧光微丝的顺时针方向旋转. 初步建立了F0F1-ATP合酶在pmf推动下F1β亚基(或α3β3六聚体)旋转的研究体系. 相似文献
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