高速TTL电路中测废品分析

对高速TTL电路中测废品我们作了初步的调查分析,先后记录了十多批一万三千多个坏电路的情况,其中有一个参数不合格的,也有几个参数同时不合格的。某一个参数出现不合格的次数占总废品数的百分比超过30%的有: Vcd(53%)V9(49%)Vcg(48%)Ice(37.5%)我们主要分析了Vcd和Ice两个参数不合格的原因。下面报导我们采用的方法和所得的结果。 第一部分Vcd不合格的原因分析 Vcd不合格主要有三种类型: 1.中测时大于1V,而不带负载用普通电压表去测Vcd始终为“0”,我们称为 “无输出”电路; 2.不带负载测量低电平大于3V,通常称为“永高”电路; 3.低电…     

档案信息电子化管理探究

人们积极应对信息化，不仅要关注档案的载体形式变化，寻找适宜稳妥的管理方法，更为重要的是，要研究档案这一事物整体在信息技术基础上的运动新规律，探索和建立基于信息化的管理新理念、新模式和新方法。     

可交换矩阵的对角化问题

矩阵对角化问题在矩阵理论中占有重要的地位,而可交换矩阵是矩阵理论中一类重要的矩阵,因而可交换矩阵矩阵的对角化问题显得尤为重要,该文给出了交换矩阵可以对角化的几个充分条件及充要条件.     

强光照处理菠菜叶片产生的交联聚合物中D1蛋白部分发生磷酸化

利用D1蛋白特异性抗体, 在强光照(800~2500 μmol photons·m^-2·s^-1)处理3 h的菠菜叶片类囊体膜中检测到4种D1蛋白聚合物, 它们的相对含量与处理时光照强度相关. 进一步分析表明, 70 kD聚合物为D1蛋白与CP43交联产物, 65和60 kD聚合物是D1蛋白与D2蛋白交联产物, 41 kD聚合物是D1蛋白与细胞色素b₅₅₉ α亚基交联物. 1000 μmol photons·m^-2·s^-1光照处理生成的D1/Cyt b₅₅₉聚合物最多, 光强增加时其含量下降. 磷酸化苏氨酸抗体Western blot分析结果显示, D1/Cyt b₅₅₉和D1/CP43聚合物中存在磷酸化蛋白; 外加磷酸酯酶处理后, 磷酸化的D1/Cyt b₅₅₉和D1/CP43聚合物减少. 上述结果表明, 强光照处理叶片引起D1蛋白与其他PSⅡ核心蛋白交联, 所生成的聚合物中部分D1蛋白以磷酸化形式存在.     

用蛋白内源荧光考察溶液pH对PSⅡ两种外周蛋白构象的影响

借助278nm和295nm激发的内源荧光光谱分析，考察不同pH值缓冲液中23kD、17kD蛋白构象变化．结果表明：295nm波长光激发时，23kD蛋白具有326nm荧光发射峰和360nm副峰；17kD蛋白具有328nm荧光发射峰和355nm副峰；278nm波长光激发时，23kD和17kD蛋白的最大荧光发射峰均在306nm处．与中性条件下相比，酸性(pH3．0～4．0)或碱性(pH8．0～9．0)缓冲液中，23kD蛋白和17kD蛋白的内源荧光光谱都发生显著变化：最大荧光峰位置和强度均不相同，340nm-360nm荧光发射副峰的强度增加．反映溶液中两种蛋白的构象易发生改变，离子键和氢键是维系23kD、17kD蛋白构象的重要因素之一。     

用蛋白内源荧光法考察盐溶液中两种外周蛋白构象的变化

作者借助由278nm和295nm光源激发的蛋白质内源荧光分析，考察了在几种盐溶液(甲醇和NaCl，NaCl，脲，三氯乙酸，CaCl2)中23kD，17kD蛋白构象的变化。结果表明，由295nm波长的光激发时，17kD蛋白荧光发射峰位于328nm处和360nm附近，这表明大部分17kD蛋白的Trp^71处于分子内部；23kD蛋白具有326nm荧光发射峰，表明23kD蛋白所含2个色氨酸残基(Trp^34和Trp^168)处于其分子内部的疏水部位。CaCl2、脲、NaCl、三氯乙酸、甲醇和NaCl对17kD和23kD外周蛋白的内源荧光都有影响，其中CaCl2、甲醇和NaCl的影响较大，脲、NaCl的影响相对较小，这反映了两种蛋白在溶液中的构象易发生改变。     

Kp和Kp＋1的具有最多Hamilton圈的定向图

在文献[3]中,Hoffman等人证明了完全图Kn中最多边不交的Hamilton圈个数为[字]．这说明K存在一个定向Ta,使得瓦具有[n-1/2]个弧不相交的Hamilton圈．给出了当n=p和p＋1（其中P是一个奇素数）时,一种构造Tn的方法,使用这种方法,可以直接写出Ta的所有弧不相交的Hamilton圈．     

高速TTL电路中测废品分析

对高速了TTL电路中测废品我们作了初步的调查分析,先后记录了十多批一万三千多个坏电路的情况,其中有一个参数不合格的,也有几个参数同时不合格的。某一个参数出现不合格的次数占总废品数的百分比超过30%的有: