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1.
通过研究Co^2+对人血清白蛋白内源荧光的猝灭,探讨了Co^2+对人血清白蛋白的荧光猝灭机理,并得到了人血清白蛋白第一类Co(Ⅱ)结合部位与214位色氨酸残基间的距离。  相似文献   
2.
Cu(Ⅱ)与HSA或BSA相互作用的平衡透析研究   总被引:7,自引:0,他引:7  
梁宏 《科学通报》1997,42(22):2395-2399
我们曾用平衡透析方法研究了生理pH(7.43)下Zn(Ⅱ)与HSA(Human serum albumin,人血清白蛋白)或BSA(Bovine serum albumin,牛血清白蛋白)及Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的相互作用。本文用平衡透析法结合原子吸收分光光度法研究了生理pH下Cu(Ⅱ)与HSA或BSA的结合情况。由于迄今报道的Cu(Ⅱ)与血清白蛋白的结合常数往往是用Scatchard公式或类似公式计算的,这实际上只反映了某种平均值,尚不足以全面反映结合状况。我们用非线性最小二乘法拟合Jjerrum方程,首次报道了Cu(Ⅱ)与血清白蛋白相互作用的逐级稳定常数值。结果表明:在相似条件下Cu(Ⅱ)与HSA或BSA结合平衡常数小于Zn(Ⅱ),而与Ni(Ⅱ)的数量级相似;平衡常数数量级为10~4mol~(-1)·dm~3左右;结合位置数HSA和BSA中均约有20个(计量值),分别分为二类和三类结合部位;其优先结合部位是His~3咪唑基N。用平衡透析方法证实在Cu(Ⅱ)-HSA及Cu(Ⅱ)-BSA体系中存在一个强的金属结合部位的推断。  相似文献   
3.
FT—IR在蛋白质二级结构研究中的应用进展   总被引:8,自引:0,他引:8  
对傅里叶变换红外光谱在蛋白质二级结构研究中的应用进行了简介。通过对蛋白质红外光谱的酰胺带的考察,证明傅里叶变换红外光谱法与二阶导数谱、去卷积及曲线拟合等数学处理方法相结合是研究生理状态下蛋白质二级结构的一个有效手段。  相似文献   
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