超滤分离纯化麦胚蛋白酶解物的研究

采用超滤法从麦胚蛋白酶解物中初步分离纯化抗氧化活性肽,考察了操作压力、操作温度及料液浓度等工艺参数对超滤过程中膜通量的影响,并对超滤前后麦胚蛋白酶解物的相对分子质量分布、氨基酸组成及抗氧化活性进行了比较.结果表明:采用截留相对分子质量3000的聚砜膜对麦胚蛋白酶解物进行超滤分离的最适工艺条件为操作压力0.30 MPa、操作温度20 ℃、麦胚蛋白酶解物浓度35 g/L;超滤有效地除去了料液中相对分子质量较大的组分,麦胚蛋白酶解物中相对分子质量1 000～500及500～130的组分分别为23.81%、48.63%,其抗氧化活性得到提高,清除O2-·的IC50由超滤前的1.64 mg·mL-1降至超滤后的1.29 mg·mL-1.图5,表3,参13.     

芦荟超氧化物歧化酶(SOD)的分离纯化研究

采用硫酸铵分级沉淀、Sephadex G-100凝胶层析和DEAE-52柱层析,分离纯化了芦荟(A.vera L.)超氧化物歧化酶,纯化倍数为56倍,回收率为54%,比活力为643(U/mgpro),酶的最适pH值为8.2,最适温度在40~55℃,KCN和H2O2能抑制酶活性。实验表明:芦荟中的SOD属Cu、Zn-SOD。     

濒危植物桫椤过氧化物酶的分离纯化与性质

将齿叶黑桫椤叶片提取液经硫酸铵盐析、透析、DEAE-琼脂糖凝胶柱层析和Sephacryl S-200凝胶柱层析分离得到纯化的POD,其纯化倍数为26.29,回收率为27.04%;通过SDS-PAGE法测得POD的分子量为43000D;通过IEF-PAGE法测得POD的等电点为4.55;齿叶黑桫椤POD最适pH在4左右;最适温度在45℃左右;Km值在最适温度45℃、最适pH4的条件下为0.07 mol/L。     

高等水生植物的分布对富营养化水体的影响

选取4个不同样地,研究了水生植物的分布与富营养化水体中总氮（TN）、总磷（TP）、叶绿素a（Chla）及几种重金属含量的关系.结果表明,水体中总氮含量、总磷含量、叶绿素a含量、重金属总含量大小顺序依次为：高等水生植物生物量大的样地〈高等水生植物生物量小的样地〈没有高等水生植物的样地,说明高等水生植物可显著提高水体透明度,净化富营养化水体.     

产结晶纤维素酶的嗜热菌鉴定及其酶学性质

从云南腾冲热海温泉采集的样品中,分离出一株产结晶纤维素酶的嗜热菌TC-1.该菌株呈杆状,革兰氏阴性,生理生化特征分析和16S rDNA序列同源性比对表明它属于亚栖热菌属Meiothermus.结晶纤维素、木聚糖和葡萄糖可以诱导该菌产生结晶纤维素酶,其中结晶纤维素诱导的酶活力最高.对其产生的结晶纤维素酶进行了初步纯化与酶学性质研究,该酶的最适反应温度为70℃,最适pH为6.0,在50℃～70℃和pH5.5～6.5之间酶活力相对稳定.     

车用合成燃料能源消费和温室气体排放对比分析

为了评价在我国发展以天然气和煤为原料的车用合成燃料所带来的能源和全球变暖影响,使用“从矿井到车轮”的方法对甲醇、二甲醚和费托柴油在资源开采、炼制加工、运输分配及最终使用中的能耗和温室气体排放进行定量计算,并与传统汽油和柴油的相关指标进行对比。计算结果表明,甲醇、二甲醚和费托柴油的全周期石油消耗远低于汽油和柴油,对解决中国石油安全问题有一定作用。在能源消费总量、化石能源消费量和温室气体排放量方面,天然气基燃料优于煤基燃料,但两者均明显劣于汽柴油,对中国未来承担温室气体减排责任构成潜在压力。     

重组抑肽酶的表达纯化和活性测定

抑肽酶是一种用途广泛的丝氨酸蛋白酶抑制剂.用基因重组技术将化学合成的抑肽酶基因插入表达载体pET28a,并转化至大肠杆菌Rosetta(DE3)中,经IPTG诱导后,表达产物以包涵体形式存在于菌体内包涵体纯化后经复性及CM-阳离子交换层析后,从每升培养液可获得2.4 mg抑肽酶,纯度可达90%.活性测定结果显示,重组抑肽酶可竞争性抑制纤溶酶对小分子底物S2251的水解活性.抑制常数(Ki)为(0.6±0.3)nmol/L,与天然抑肽酶的抑制活性相似.     

小环境空气清新器的设计

本文设计了一种空气清新器，主要适用于汽车等小环境场合，本设计采用两块555时基电路组成的多谐振荡器作为定时电路和高频脉冲发生电路，通过改变电容电阻的大小可以改变清新器的工作时间。高频变压器将电压升高至3kV，使放电器电离空气产生负离子，负离子在风扇电机的作用下更好地扩散到周围空气去。     

南方菟丝子水溶性成分的研究

采用Sephadex LH-20、RP-18反相柱、MCI和硅胶层析方法对南方菟丝子全草的化学成分进行分离纯化，运用现代波谱技术鉴定TZ个化合物：表儿茶素、刺五加-O-β—D-葡萄糖甙和Roseoside I。     

E.coli酪氨酸转氨酶的纯化与非天然氨基酸的底物特异性检测

构建重组菌株E.coliBL21(DE3)转pET23a-tyrB,IPTG诱导其大量表达,然后依次通过盐析、离子交换层析、疏水层析、凝胶过滤层析获得纯酶,运用薄层层析技术(TLC)检测,结果表明纯化的TyrAT转氨酶对自身底物酪氨酸在37℃和50℃具有较高活性.分别加入非天然氨基酸L-正缬氨酸、L-新戊基甘氨酸、L-叔亮氨酸、D-正亮氨酸作为底物,检测到TyrAT转氨酶对L-叔亮氨酸在50℃下有活性,对D-正亮氨酸在37℃和50℃均有催化活性,且50℃下效果更好.