基于两步法研究盐离子预聚集对大豆分离蛋白凝胶性的影响

为了改善大豆分离蛋白(soy protein isolate, SPI)凝胶品质,提出了一种两步制备凝胶的新方法:首先利用3种不同浓度(0～15 mmol/L)的硫酸盐(CaSO_4、MgSO_4和ZnSO_4)对SPI进行预聚集处理,然后通过添加CaSO_4至盐离子总浓度为35 mmol/L使蛋白质凝胶化,并探讨了不同盐离子预聚集对SPI结构及凝胶特性的影响。结果表明:盐离子与蛋白质分子之间的相互作用是自发的吸热反应,由熵变驱动,滴定ZnSO_4引起的热量变化较CaSO_4和MgSO_4更为剧烈;盐离子的加入引起了SPIα-螺旋结构含量上升,β-折叠结构含量下降及荧光强度降低。在同一浓度条件下,经ZnSO_4诱导的SPI聚集体颗粒的粒径、表观黏度均显著大于其他两种盐离子(P<0.05),说明Zn⁽²⁺⁾的聚集能力更强。流变性分析结果表明,相较于未经预聚集处理的SPI凝胶,经10.0 mmol/L CaSO_4、10.0 mmol/L MgSO_4、5.0 mmol/L ZnSO_4预聚集处理的SPI凝胶的弹性分别提高了49.5%、30.0%和59.9%,但蛋白质分子过度预聚集会导致凝胶强度的下降。利用不同盐离子对SPI进行适当预聚集处理能够有效提高蛋白质凝胶性能,研究结果旨在为SPI凝胶制品质构性质的改良提供一种绿色、简洁的新思路。