史氏鲟（Acipenser schrenckii）两种促性腺激素β亚基的原核表达

 采用遗传工程方法,重组表达史氏鲟两种促性腺激素β亚基蛋白。选用原核表达载体pET－22b(+),分别插入史氏鲟GtHⅠ&;Ⅱβ亚基成熟肽cDNA序列,构建成C端含有6个组氨酸(6-His)融合蛋白标签的表达质粒;分别转化大肠杆菌表达菌株BL21（DE3）并诱导表达2个基因。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳显示重组融合蛋白相对分子质量分别为：GtHⅠβ亚基大约14 000,GtHⅡβ亚基15 000左右。分别用抗6个组氨酸融合标签的单克隆抗体及兔抗鲟鱼GTH多克隆抗体对2个表达蛋白进行Western Blot分析,结果显示重组蛋白表达正确且有较高的免疫活性。GTHⅠβ重组蛋白在2 h就有明显的表达,6 h后随着时间增加表达量不再增加;25 ℃诱导重组蛋白产量比37 ℃诱导产量低。获得的重组蛋白质将可用于建立鲟鱼GtH的放射免疫测定方法。     

温敏型分子印迹量子点生物传感器用于检测牛血红蛋白

制备了一种基于分子印迹量子点的温敏型生物传感器（QD@MIPs）,用于牛血红蛋白（BHb）的快速检测.实验结果表明,制备的QD@MIPs对BHb具有快速的荧光响应,吸附平衡时间为15 min.在最优条件下,BHb的荧光猝灭与其浓度成正比,在0.15~2.30 μmol/L的浓度范围内有良好的线性关系,相关系数为0.986 9,检出限为0.097 μmol/L.此外,制备的QD@MIPs具有温敏性质,这一特性使其在生物分析中可以通过改变温度快速吸附和释放模板蛋白.      

亚精胺对小麦离体叶片水溶性蛋白质的影响

通过对小麦离体叶片水溶性蛋白质的电泳分析表明,整个水溶性蛋白质随叶片的衰老而降解,亚精胺能显著地抑制蛋白质在叶片衰老过程中的降解,并能促进某些大分子量蛋白质的生成。     

聚乙烯醇亲和磁性载体的吸附性能研究

通过氧化法以聚乙烯醇（PVA）为包埋材料制备较强磁响应性的纳米级磁流本,进一步交联、还原制备了具有核－壳结构的微米级磁性载体,偶联色素配基辛巴蓝（Cibacron Blue 3GA)得到了一种新型亲和磁性载体。分别以牛血清白蛋白（BSA）和溶菌酶（Lyso)为目标蛋白,考察了该亲和磁性载体的吸附性能,并用Langmuir吸附模型来描述亲和磁性载体对牛血清白蛋白和溶菌酶的吸附情况。     

动物呼吸蛋白的研究进展

      动物呼吸蛋白除参与呼吸作用外还具有稳压、抗菌和抗病毒等多种生物学功能,是研究蛋白质多重生物学功能的理想分子,已引起了学者们浓厚的研究兴趣。 结合研究成果并综合本领域的大量学术文献,对血红蛋白、血蓝蛋白和蚯蚓血红蛋白等动物呼吸蛋白的分子结构、生物学功能及其研究进展进行综述。     

LEA蛋白质11-氨基酸基序与植物抗旱性

分析了8种重要农作物第三组LEA蛋白质序列中的94个11-氨基酸基序.得出一致性序列为TAEAAKQKAGE.LEA 3蛋白质中11-氨基酸基序呈多拷贝串联排列,其长度占蛋白质序列总长度的40%～60%.带电荷/ 极性氨基酸和疏水氨基酸数目分别占重复序列氨基酸总数的70.89%和29.11%.11-氨基酸基序的二级结构多呈α-螺旋结构.其中第1,2,4,5,9位疏水氨基酸形成螺旋蛋白质分子的疏水界面,其余位置的氨基酸形成螺旋分子的亲水界面.LEA 3蛋白质全序列平均亲水指数为-0.95～-1.22.无信号肽序列.8种LEA 3蛋白分子的上述特性与植物的抗旱性有关.     

蛋白质电子跳跃转移与溶剂化电子结构

本文综述了生物体内电荷跳跃转移的一些新特征。重点阐述了蛋白质电荷转移过程中一种可能的中间体--溶剂化电子--的结构性质特征以及在蛋白质长程电荷转移中的重要作用。蛋白质中存在着诸多基团、分子片或电正性区域,比如:质子化的碱性支链基团、芳香环、极性肽链、螺旋及结构水簇等,它们可以俘获电子、然后释放,扮演着电子跳跃转移中继站的作用。这种基于溶剂化电子的电子跳跃转移模式构成了蛋白质内电子长程转移的新途径。     

兔抗Red蛋白抗血清的纯化及MC3T3细胞中Red蛋白表达时相的分析

为了纯化兔抗Red蛋白的3种多克隆抗体,并用其研究Red蛋白在真核细胞中的表达时相,首先于30℃培养了不含H的基因的空载体（pDH2）大肠菌,经彻底裂菌后用丙酮沉淀仝菌蛋白,用其在不同时间吸附3种待纯化的Red抗体,然后用间接ELISA法及Western-blot法检测r3种抗体的效价和特异性。最后州纯化后的3种Red抗体检测三顺反子表达载体pCMV-glblx的3种蛋白表达产物在MC3T3细胞中的表达时相。EUSA及Western-blot检测结果表明：3种抗血清经纯化后特异性好且效价没有受到影响,随后用纯化的抗体成功地研究了Red基因在真核细胞中的表达时相,此结果为Red重组系统在真核生物基因功能的研究中提供了必要的条件。     

Protein-O-mannosyltransferases in virulence and development

Protein-O-mannosyltransferases (Pmt proteins) catalyse the addition of mannose to serine or threonine residues of secretory proteins. This modification was described first for yeast and later for other fungi, mammals, insects and recently also for bacteria. O-mannosylation depends on specific isoforms of the three Pmt1, 2 and 4 subfamilies. In fungi, O-mannosylation determines the structure and integrity of cell walls, as well as cellular differentiation and virulence. O-mannosylation of specific secretory proteins of the human fungal pathogen Candida albicans and of the bacterial pathogen Mycobacterium tuberculosis contributes significantly to virulence. In mammals and insects, Pmt proteins are essential for cellular differentiation and development, while lack of Pmt activity causes Walker-Warburg syndrome (muscular dystrophy) in humans. The susceptibility of human cells to certain viruses may also depend on O-mannosyl chains. This review focuses on the various roles of Pmt proteins in cellular differentiation, development and virulence. Received 6 September 2007; received after revision 3 October 2007; accepted 5 October 2007