配离子与表面增强拉曼散射

分析了银－分子系统的活位和配离子的性质．结果表明，配离子的性质对表面增强拉曼散射具有重要影响．即给银－碱性分子系统或银－酸性分子系统加入Ｃｌ－，Ｂｒ－，Ｉ－等负离子时，ＳＥＲＳ信号分别增强或减弱．     

2,5——二(2′—苯氧乙酸乙酯)—1,3,4—噻二唑的合成研究

本文报道了２，５—二（２′—苯氧乙酸乙酯）—１，３，４—噻二唑的合成，使用相转移催化剂ＴＢＡＢ以及无机混合碱ＫＯＨ—Ｋ２ＣＯ３，可使产率达６４．５％。     

关于L测度的独立性及其应用

设计Borel集新的编码，描写了Borel集的结构及编码集。这个编码简化了Solovay关于L测度和谐性的证明，推广了该定理，证明了Con（2F＋DC＋（X））。     

CCl_4致肝脏损害的研究

采用四氯化碳（CCl4）对大鼠染毒模型，分别用不同浓度的CCl4，不同的染毒时间致大鼠急性染毒和慢性染毒，以血清甘腿酸（sGG）含量和血清谷丙转氨酶活性（sGPT）测定做为肝脏早期损害指标，用肝脏病理学检查观察肝组织损害程度。实验结果表明，急慢性染毒组sCG含量均明显高于对照组（P＜0．001），增高幅度急性组为2．79倍，慢性染毒组为3．9倍，另外，急性染毒组sCG含量及sGPT活性均明显低于慢性染毒组（P＜0．05），实验证明，CCl4浓度致使大鼠肝脏的损坏程度不如染毒时间长短密切。另经病理学检查证实、肝脏组织的破坏程度与染毒剂量不明显，与染毒时间有密切关系。     

中药“催乳Ⅰ号”对小白鼠主要脏器发育及腹腔巨噬细胞吞噬功能的影响

将８０只小白鼠随机分为实验Ⅰ组２０只、Ⅱ组２０只，Ⅲ组２０只，对照组２０只。实验Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ组小白鼠灌服“催乳Ⅰ号”汤剂（生药含量１ｇ／ｍＬ），剂量分别为０．０７ｍＬ／只，０．０１ｍＬ／只、０．２ｍＬ／只、连续７天，对照组不喂任何药物。测定了各组小白鼠的主要脏器指数，结果表明：实验Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ组与对照组相比脾脏指数差异均极显著（Ｐ＜０．０１）；实验Ⅱ组与对照组相比肺脏指数差异极显著（Ｐ＜０．０１），心脏、肝脏指数差异均显著（Ｐ＜０．０５）；实验Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ组与对照组相比小白鼠腹腔巨噬细胞吞噬率差异均极显著（Ｐ＜０．０１）。     

顶电极对金属-绝缘体-金属器件I-V曲线对称性的影响

通过顶电极金属材料的选择，考察金属-绝缘体-金属器件的I-V曲线的对称性．并用p-n-n能带模型进行了分析解释．结果表明，采用电负性小于1.6的金属作顶电极，并在一定温度下对该器件进行热处理，可以提高其I-V曲线的对称性．     

浅议共价键的部分离子性的估算

本文以四种方法为例，对二元共价化合物的离子性百分数的估算与讨论，初步找到估算共价键的部分离子性的思路和方法。对以电负性的大小确认二元共价键的离子性百分数给予新的补充     

迹为1 的n 扩张T C 结构矩阵*

本文证明了：如果Ａ是ｎ阶迹为１的ＴＣ结构矩阵，那么Ａ是ｎ－扩张的当且仅当Ａ满足（１）Ｄ＝Ｄ（Ｊｎ－Ａ）是传递有向图；（２）设ｉ是主对角线上元素为１的下标及Ｅ〈ｎ〉／｛ｉ｝，从顶点ｉ到Ｄ１＝Ｄ（Ｊｎ－１－Ａ「Ｅ」）中的每个顶点最多有一条弧连接。     

2,9-二甲基-1,10-菲罗啉络合推动Ni~(2+)离子在水/硝基苯界面传递的研究

用半微积分伏安法研究了2,9—二甲基—1,10—菲罗啉(L)络合推动Ni(Ⅱ)离子在水/硝基苯界面的传递行为。在0.1mol/L NiCl_2(或NiSO_4)(W)—0.05mol/L TBATPB,L(NB)体系中,Ni(Ⅱ)与L生成NiClL~+(或NiL_2~(2+))络合离子,从而在W/NB界面发生离子传递。当C_(Ni~(2+))>>C_L,e_p与C_L成正比,线性范围为1×10~(-6)mol/L～5×10~(-4)mol/L,可作为L的定量分析。文中进行了理论探讨,测得了络合物的形成常数等。     

二肽N-Ac-His-Gly正离子构象的AM1研究

在生物化学的分析与研究中,选择性切割多肽和蛋白质是一种非常有用的手段。除了蛋白酶以外,溴化氰、羟胺等试剂也常用来进行切割。近来发现Pd(Ⅱ)的配合物对含有半胱氨酸(Cys)或蛋氨酸残基(Met)的多肽的选择性水解非常有效,它可以促进与半胱氨酸或蛋氨酸残基相邻的羧基端肽键水解。但最近作者之一,在用Pd(Ⅱ)的配合物选择性切割马心细胞色素c(Cyt c)的过程中观察到,水解位置与以前有所不同。在细胞色素c中,有两个半胱氨酸残基(Cys14和Cys17)和两个蛋氨酸残基(Met65和Met80),而细胞色素c却专一地被切断在His18-Thr19处。不但Cys14-Ala15-Gln16和两个蛋氨酸残基羧端处的酰胺键未被水解,就连Cys17-His18的酰胺键也未水解。这说明在蛋白质大分子中,仅有Cys或Met残基不足以被Pd(Ⅱ)配合物水解,与Cys17相邻的咪唑环N3质子化的组氨酸残基(His18)也许起了重要的作用(在pH=2时,His18咪唑环的N3已从血红素上解离并接受一质子)。我们利用AM1半经验分子轨道方法来计算N-乙酰化二肽N-Ac-His-Gly正离子(以[AcHis-Gly]~+表示)的构象,期望能有助于了解组氨酸残基在切割过程中所起的作用。