关于小分子热休克蛋白Hsp16.3各功能区作用的初步研究

小分子热休克蛋白Hsp16.3是一种存在于结核杆菌中的重要抗原,具有小分子热休克蛋白家族成员典型的3个功能区:N端疏水区,α-crystallin域和C端较短的非保守区.为了进一步研究其各功能区的作用,我们定义了Hsp16.3的3个功能区并在大肠杆菌中分别克隆、表达和纯化了N端区或C端区缺失的两个Hsp16.3残体蛋白.远紫外和近紫外圆二色谱分析结果显示,残体蛋白表现出与野生型蛋白相似的二级和三级结构.在九聚体野生型蛋白进行亚基重组装时,C端缺失的Hsp16.3残体蛋白能与野生型蛋白发生相互作用,形成异源寡聚体.在对野生型蛋白进行胰酶消化时,Hsp16.3的α-crystallin域对胰酶的消化具有抵抗能力.所有这些结果显示:在Hsp16.3的3个功能区中,α-crystallin域是一个相对独立和稳定的结构单元,它对该蛋白各级结构的维持十分重要.     

有限群的某些数量关系

在有限单群分类过程中，其阶恰包含3个素因子的群，即所谓K3-群构成了一类需要单独进行处理的单群类．利用Sylow定理和G1auberman正规p-补定理分别对两类阶具有3个素因子的群：p^2qr和p^3qr阶群进行了讨论，在一定条件下证明了它们都是非可换单群，即K3-群，并且分别同构于A5和L(2，7)．     

核衣壳蛋白VP39结构分析与杆状病毒的进化研究

在测定了BmNPV—Ch(中国株)和HaMNPV vp39基因序列的基础上，推导出相应的氨基酸顺序，并与AcMNPV、OpMNPV、LdMNPV、BmNPV—Ja(日本株)的VP39蛋白的氨基酸顺序进行了比较。分析结果表明：在已知的各种杆状病毒中，VP39蛋白是一个保守性较强的蛋白质，Bm—NPV—Ch VP39蛋白与AcMNPV、OpMNPV、LdMNPV、BmNPV—Ja和HaMNPV VP39蛋白的氨基酸同源性分别是93．7％、58．2％、39．9％、97．1％、92．8％。HaMNPVVP39蛋白与AcMNPV、OpMNPV、LdMNPV、BmNPV—Ja和BmNPV—Ch VP39蛋白的氨基酸同源性分别为97．3％、59．0%、40．2%、93．1％、92．8％。通过氨基酸亲水性分析比较，探讨了VP39蛋白结构与杆状病毒进化间的关系。     

转美洲拟鲽抗冻蛋白基因(afp)番茄D4代植株可溶性蛋白分析

对转美洲拟鲽抗冻蛋白基因（afp）的第四代番茄及其对照经低温处理后，对幼苗叶片组织可溶性蛋白进行聚丙烯酰胺凝胶电泳分析和紫外吸收法测定含量。发现转基因各组经低温诱导后的可溶性蛋白均比对照明显增加，聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱发生变化。其中A-Ⅲ区电泳谱带迁移率加快，C区和B区语带染色加深．说明导入的afp基因已经表达，并使番茄获得抗寒性。     

藻胆体模型复合物的合成及其表征

蓝藻和红藻中存在捕光色素蛋白即藻胆蛋白,主要包括藻红蛋白(PE)、藻蓝蛋白(PC)和变藻蓝蛋白(APC),在藻细胞活体中构成超分子复合物藻胆体.藻胆体连接在类囊体膜上,做为主要的捕光天线,通过诱导共振将光能传递给叶绿素a.藻胆体由APC组成核,PE和PC构成杆排列在核的外围,其中APC做为连接藻胆体和类囊体内光合作用中心的桥梁.由稳态光谱测定知道藻胆体内能量传递顺序是PE→PC→APC.超快速时间分辨光谱的应用,又     

一致凸空间中Lipschitz半群的非线性遍历收缩定理

设C是P一致凸Banach空间E的一个非空有界闭凸子集．在证明了C上自映象的Lipschitz半群的一个非线性遍历收缩定理的基础上，进一步给出了如此定理在Lp空间（1＜p＜∞）中的应用．     

牛α-乳清蛋白基因5′端非编码区单碱基多态性

综述了牛α－乳清蛋白的来源、功能及其基因非编码区单碱基多态性，并讨论了牛α－乳清蛋白基因非编码区（＋１５）单碱基多态性同泌乳性能的相关性     

CVD 矩阵与 n-宽度的(p,q)问题

证明了ｄ２ｋ＝δ２ｋ＝ｄ２ｋ≥ｂ２ｋ，其中ｄ２ｋ、δ２ｋ、ｂ２ｋ分别表示Ａ（ＢＭｐ）在ｌＮｇ中的ｋｏｌｍｏｇｒｏｖ、线性、Ｂｅｒｎｓｔｅｉｎ型２ｋ－宽度，ｄ２ｋ表示ＡＴ（ＢｌＮｑ′）在ｌＭｐ′中Ｇｅｌ′ｆａｎｄ型２ｋ－宽度，这里Ａ（ＢＭｐ）＝｛Ａｘ：ｘ∈ＡｌＭｐ，‖ｘ‖ｐ≤１｝，其中Ａ是一个Ｎ×Ｍ的ＣＶＤ矩陈（Ｎ＞Ｍ＝ｒａｎｋＡ，Ｍ是奇数），１ｐ＋１ｐ′＝１，１ｑ＋１ｑ′＝１（１≤ｑ≤ｐ＜＋∞，ｐ≠１）．     

猪骨形态发生蛋白体外诱导小鼠肌组织成骨的实验研究

这项研究借助体外培养技术，动态观察猪骨形态发生蛋白对小鼠骨骼肌增殖分化的作用。实验结果表明，猪骨形态发生蛋白可体外诱导新生鼠骨骼成骨，但对成年鼠骨骼肌无诱导作用；ＲＰＭＩ－１６４０培养基可使软骨细胞表型得以充分表达；建立的实验模型对鉴定骨形态发生蛋白活性有一定实用价值。此外，在体外诱导肌组织成骨实验过程中还观察到其它学者未曾报道过的软骨溶解期。     

铁离子对肌动蛋白聚合的影响

肌动蛋白(Actin)是细胞骨架蛋白之一.在一定的条件下其球状单体(G-actin)可以聚合为丝状聚合体(F-actin).细胞的形态学变化及游动性与此特性有关.已经证明一些金属离子(如K~+,Mg~(2+),Ca~(2+))在ATP存在下可引发肌动蛋白的聚合.我们曾报告Fe(Ⅱ)离子可引起体外培养的软骨细胞形态发生明显变化,并伴有细胞功能的变化.用鬼笔环肽标记方法观察到Fe(Ⅱ)作用于细胞骨架,使细胞骨架微丝系统发生了解组与重组.为了进一步研究Fe(Ⅱ)离子与细胞微丝的相互作用,探讨软骨细胞形态与功能之间的关系.本文利用从兔腿肌肉分离纯化的肌动蛋白,研究了Fe(Ⅱ)离子对肌动蛋白聚合过程的影响.1材料和方法1.1试剂三磷酸腺苷(ATP)购自Sigma公司,叠氨化钠(N_aN_3)和三羟甲基氨基甲烷(Tris)为进口分装试剂;其余均为国产分析纯试剂.1.2肌动蛋白的分离与纯化参照文献[4]方法由兔腿肌肉分离提取丙酮干粉(-15℃可保存数月).取一定量丙酮干粉经离心、盐析及透析等步骤分离并纯化得G-actin.G-actin溶解在缓冲溶液G(2mmol/LTris-HCI,0.2mmol/L ATP,0.5mmol/L二巯基乙醇,1.5mmol/L NaN_3,pH=8.0)中在4℃下放置两周无明显聚合.由紫外分光光度法(A_(290))确定G-actin含量.