柴油深度加氢脱硫过程中硫化物转化规律的研究

采用气相色谱-脉冲火焰光度计检测器(GC-PFPD)对催化柴油中的硫化物及其形态分布进行了分析,发现催化柴油中硫化物的类型主要为苯并噻吩类(BTs)和二苯并噻吩类(DBTs)。研究表明,苯并噻吩类硫化物比较容易被脱除,而当催化柴油中总硫含量在500×10-6时其主要硫化物形态为二苯并噻吩类;不同烷基取代的DBTs的加氢脱硫(HDS)转化率不同,其被加氢脱除由易到难顺序为:C1DBT→C2DBT→C3DBT;而单个硫化物被加氢脱除由易到难顺序为:DBT→4-MDBT→2,4,6-TMDBT→4,6-DMDBT。实验发现,加氢柴油中的硫化氢可以被氧化成元素硫,从而影响总硫分析结果。采用GC-PFPD可以有效地对最低硫含量在(5~20)×10-6的超低硫柴油中硫化物以及元素硫进行分析鉴定,为加氢催化剂和加氢工艺的筛选提供必要的依据。     

齐鲁二化肥丁辛醇废碱液治理可行性探索试验

探讨了用空气氧化治理丁辛醇废碱液的工艺条件，可使废碱的COD值降低75％。     

Mo(Ⅵ)-8-羟基喹啉-5-磺酸-氯酸钠体系络合吸附催化波

提出了 Mo(VI)-HQSA(8-羟基喹啉-5-磺酸)-ClO_3~-的络合吸附催化体系,灵敏度较高,Mo(VI)的测定下限为2×10~(-10)mol/L,并应用于水中痕量 Mo(VI)的测定.用多种电化学测试手段研究体系的性质和反应机理.实验表明为络合吸附催化波.恒电解法证明,电极反应电子数为1,是络合物中 Mo(VI)还原为 Mo(V).在经典极谱仪上,测得催化反应的速率常数 k_(25℃)为7.9×10~2mol~(-1)·L·s~(-1).     

热水发电闪蒸系统焓降分配的优化

本文在建立一个确定最优化参数用的等效热水闪蒸或扩容系统模型基础上,从理论上推导出热效率或汽轮机功量是最大时闪蒸热水焓降的最优化分配为等焓降分配,为热水发电系统闪蒸器选择热力参数提供一个通用、简单而正确的方法.与实际计算值比较,结果非常一致。当来流热水温度在80℃至200℃的范围内,由此法确定的理论温度与实际计算值的偏差小于3.5℃,由此产生的热效率或功量的误差小于0.1%。     

负载Pd催化剂的催化氧化活性和热稳定性研究

采用流动法考察蜂窝陶瓷负载Pd催化剂催化氧化C3H8、C3H6和CO的活性和高温热稳定性，探讨了非贵金属氧化物、La改性以及水蒸气预处理等因素对Pd催化剂的氧化性能及高温稳定性的影响，为该催化剂的进一步研究提供基础参数．     

浅谈体育教学与语言艺术

在体育教学过程中 ,运用语言要具有准确性、精练性、生动形象性 ,使学生容易理解动作概念 ,更快地学会动作技术。运用语言的幽默与调节性 ,评价激励性 ,能活跃课堂气氛 ,充分调动全体学生的积极性 ,从而提高体育课的教学质量。     

共沸蒸馏法制备ZrO_2纳米晶微粉的研究

在湿化学共沉淀法制备超细微粉工艺过程中，团聚问题是一个常见也是难以解决的问题，而湿凝胶表面的吸附水是团聚产生的一个主要原因。文章采用非均相共沸蒸馏法以正丁醇为夹带剂对水合氢氧化锆凝胶进行脱水，克服了粉体硬团聚的形成。经干燥，煅烧后成功地制成了氧化锆纳米晶微粉（ｄＴＥＭ＝２０ｎｍ）。     

控制卷积量变化的电化学方法理论与应用——亚铁氰化钾-抗坏血酸体系催化性能的验证

采用电流与时间的卷积作为可控制量的电化学实验方法：恒半积分法、半积分扫描法和半微分扫描法对亚铁氰化钾－抗坏血酸体系进行了研究，获得了电极反应的扩散系数和标准电极电位值，并以循环伏安法和控制卷积量变化的电位～时间曲线证实了后续化学反应催化性能的存在，结论与文献值相符．     

生物信号传导的研究——茶叶花对FSK-激活型腺苷酸环化酶的影响

腺苷酸环化酶是机体代谢调控中的关键酶之一，并且成为世界上研究衰老生化，肿瘤形成机制等新兴的重要研究课题中的最重要指标之一。Ｆｓｋ是腺苷酸环化酶的目前已知高效、专一的激活剂。是研究环化酶的有效工具。为了探明茶叶花—临床已证实具有降血压、强心等作用的一种单味中草药的作用机理，我们首先研究了Ｆｓｋ对羊肝腺苷酸环化酶的激活作用和相关的动力学，在此基础上研究茶叶花提取物（ＴＬＦＥ）对Ｆｓｋ－激活型环化酶活力的影响。研究结果指出：ＴＬＦＥ对Ｆｓｋ－激活型环化酶活力有抑制作用。并属非竞争性抑制作用类型。ＴＬＦＥ在腺苷酸环化酶的催化亚基上有结合位点，对酶的调节亚基没有明显的亲和性。它可能通过与催化亚基（Ｃ）结合，使Ｆｓｋ－Ａｃ变构而影响Ｆｓｋ－激活型环化酶活力，调整有关生物信息的传递从而产生药效。研究结果对茶叶花的作用机理的阐明提供了重要的依据，也为用近代生物化学和分子生物学理论和技术研究中草药的作用机理提供线索。     

Insights into acylphosphatase structure and catalytic mechanism

Acylphosphatase is one of the smallest enzymes known (about 98 amino acid residues). It is present in organs and tissues of vertebrate species as two isoenzymes sharing over 55% of sequence homology; these appear highly conserved in differing species. The two isoenzymes can be involved in a number of physiological processes, though their effective biological function is not still certain. The solution and crystal structures of different isoenzymes are known, revealing a close packed protein with a fold similar to that shown by other phosphate-bind ing proteins. The structural data, together with an extended site-directed mutagenesis investigation, led to the identification of the residues involved in enzyme catalysis. However, it appears unlikely that these residues are able to perform the full catalytic cycle: a substrate-assisted catalytic mechanism has therefore been proposed, in which the phosphate moiety of the substrate could act as a nucleophile activating the catalytic water molecule. Received 12 November 1996; accepted 27 November 1996