嘌呤碱基与羟基自由基反应的量子化学从头算研究

在３－２１Ｇ基组水平上对腺嘌呤与羟基自由基反应的可能产物自由基进行了ＵＨＦ从头算研究。根据总能量，自旋密度和键长的计算结果，从理论上确认了Ｃ－４位和Ｃ－８位加成机制，得到了与实验一致的结论。     

2‘,3’—双脱氧核苷合成方法的研究

提出一种新的2’,3’—双脱氧核苷类抗艾滋病药物的合成路线,以四氢呋喃甲醇为原料制备双脱氧核苷的合成方法.通过对映体拆分,用D—樟脑—10—磺酰氯成功地从四氢呋喃甲醇中拆分出(S)—异构体,得到光学纯度90％以上的(S)—乙酸四氢呋喃甲酯.用~1H—NMR法研究了乙酸四氢呋喃甲酯的自由基氯化反应,合成了一种新的制备2’,3’—双脱氧核苷的中间体5—0—乙酰基—2,3—双脱氧—D—呋喃戊糖基氯.对其反应时间、反应温度、反应物摩尔比对反应产物的影响,进行了测定,获得了最适宜的反应条件,使产率从10％提高到50%,并讨论了该中间体与核苷碱基进一步缩合获得2’,3’—双脱氧核苷的可行性.     

关于一类环确定的上根

对环类Ｍ，用ＵＭ表示由Ｍ所确定的上根．若Ｍ中环都是有单位元的单环，则（ａ）ＵＭ是遗传根；（ｂ）对任意环Ｒ，ＵＭ（Ｒ）＝∩｛Ｉ：ＩＲ，Ｒ／Ｉ∈Ｍ｝．讨论了由亚直既约环类所确定的上根，给出了满足条件（ｂ）的上根的一些刻画     

无声放电场作用下产生OH自由基的实验研究

用一种无声放电方法，使反应器中Ｎ２－Ｈ２Ｏ介质在高频高压电场作用下产生ＯＨ，以促进燃烧反应，抑制碳烟生成，并开发一种追踪化学反应的分子物理测量手段，用共振吸收光谱法测定ＯＨ浓度。     

多巴胺的自氧化作用

研究了碱性溶液中多巴胺的自氧化作用，实验结果表明，多巴胺的自氧化可产生Ｏ＾－２，在一定范围内增加溶液的ｐＨ值和多巴胺的浓度均可增大Ｏ＾－２的产生速率。     

纯铁液凝固过程的分子动力学模拟

为了研究纯铁熔液体系在凝固过程中的演变行为,采用分子动力学方法和带有范德瓦尔斯项的长程F-S势函数对液态Fe凝固过程的结构和能量演变进行模拟。径向分布函数、原子均方位移函数和Fe原子的聚集状态变化图像显示,凝固过程是Fe原子由无序向短程有序再向长程有序的变化过程,其中的短程有序结构可能是Fe原子组成的团簇结构;凝固过程中体系的总能量变化呈逐渐降低,Fe单质完美晶体的凝固温度约为2400 K。     

初始裂解产物对FOX-7裂解通道影响的理论研究

为研究裂解过程中生成的自由基(·H、·OH和·NO)对尚未裂解的1,1-二氨基-2,2-二硝基乙烯(FOX-7)各裂解通道的影响,采用密度泛函理论PW6B95-D3方法,结合def2-TZVP基组和def2-TZVP/J辅助基组在ORCA程序中优化出了·H、·OH、·NO分别与FOX-7的复合体。为判断自由基与FOX-7的复合方式,采用AIM理论计算了各复合体电荷密度的拉普拉斯值(Laplacian)。在相同水平下,计算了各复合体不同裂解通道的活化能;并基于键长、键级、成键方式等电子结构参数的变化,分析了活化能变化的本质。结果表明,自由基的存在使C—NO_2键的离解能(除NO_01外)降低4.1~138 kJ·mol~(-1);但对硝基异构的活化能影响不大。自由基的生成引发了FOX-7的自加速裂解反应。     

一类可裂可解李代数的结构

本文采用生成元和定义关系的关系，把一类复数域上有限维可解李代数嵌入到半单李代数里，应用半单李代数的经典理论，进行研究，证明了以下结论：（i)任一有限维Cartan可解李代数可扩张成一个半单李代数，且是这个半单李代数的一个Borel子代数，（ii)若g是一个不可分解的Cartan可解李代数，则g与9种典型单李代数之一的Borel子代数同构。     

Nitric oxide biosynthesis, nitric oxide synthase inhibitors and arginase competition for L-arginine utilization

Nitric oxide (NO) is a recently discovered mediator produced by mammalian cells. It plays a key role in neurotransmission, control of blood pressure, and cellular defense mechanisms. Nitric oxide synthases (NOSs) catalyze the oxidation of L-arginine to NO and L-citrulline. NOSs are unique enzymes in that they possess on the same polypeptidic chain a reductase domain and an oxygenase domain closely related to cytochrome P450s. NO and superoxide formation as well as NOS stability are finely regulated by Ca²⁺/calmodulin interactions, by the cofactor tetrahydrobiopterin, and by substrate availability. Strong interactions between the L-arginine-metabolizing enzymes are clearly demonstrated by competition between NOSs and arginases for L-arginine utilization, and by potent inhibition of arginase activity by N^ω-hydroxy-L-arginine, an intermediate in the L-arginine to NO pathway.