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131.
在测定了BmNPV—Ch(中国株)和HaMNPV vp39基因序列的基础上,推导出相应的氨基酸顺序,并与AcMNPV、OpMNPV、LdMNPV、BmNPV—Ja(日本株)的VP39蛋白的氨基酸顺序进行了比较。分析结果表明:在已知的各种杆状病毒中,VP39蛋白是一个保守性较强的蛋白质,Bm—NPV—Ch VP39蛋白与AcMNPV、OpMNPV、LdMNPV、BmNPV—Ja和HaMNPV VP39蛋白的氨基酸同源性分别是93.7%、58.2%、39.9%、97.1%、92.8%。HaMNPVVP39蛋白与AcMNPV、OpMNPV、LdMNPV、BmNPV—Ja和BmNPV—Ch VP39蛋白的氨基酸同源性分别为97.3%、59.0%、40.2%、93.1%、92.8%。通过氨基酸亲水性分析比较,探讨了VP39蛋白结构与杆状病毒进化间的关系。 相似文献
132.
牡丹江地区满山红叶中槲皮素的含量测定 总被引:1,自引:0,他引:1
用HPLC方法对牡丹江地区几个产地、不同采收期满山红叶中槲皮素的含量进行测定 ,结果发现 9、1 0月份采收的满山红叶中槲皮素含量较高 ,为满山红资源的合理应用提供了可靠数据 相似文献
133.
转美洲拟鲽抗冻蛋白基因(afp)番茄D4代植株可溶性蛋白分析 总被引:1,自引:0,他引:1
对转美洲拟鲽抗冻蛋白基因(afp)的第四代番茄及其对照经低温处理后,对幼苗叶片组织可溶性蛋白进行聚丙烯酰胺凝胶电泳分析和紫外吸收法测定含量。发现转基因各组经低温诱导后的可溶性蛋白均比对照明显增加,聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱发生变化。其中A-Ⅲ区电泳谱带迁移率加快,C区和B区语带染色加深.说明导入的afp基因已经表达,并使番茄获得抗寒性。 相似文献
134.
135.
在神经系统中,神经元作为复杂的神经网络系统中的单元,发育成一个高度极性化的形态结构.这种极性状态在它从神经母细胞开始分化长出树突和轴突时便形成,在这一过程中,微管结合蛋白(microtubule-associated proteins,MAPs)特别是MAP2与Tau蛋白的表达对于细胞的极性化形态的发生、维持及其功能等方面发挥着重要的作用.在神经突起中,MAP2可以说是树突的标记,MAP2C及tau则大量地存在于轴突中.它们靠C-末端的微管结合部位与微管结合,而N-端则突出于微管表面.用MAP2或tau转染成纤维细胞可诱导微管束的形成,进一步的实验结果表明它们都能诱导Sf9细胞长出类似于神经元的突起,并且证明了MAP2及tau的N-端,而不是C-末端分别决定神经元树突与轴突中微管之间的距离,从而确定了在轴突和树突中微管系统的结构特征.然而MAP2及tau的N-端在相 相似文献
136.
综述了牛α-乳清蛋白的来源、功能及其基因非编码区单碱基多态性,并讨论了牛α-乳清蛋白基因非编码区(+15)单碱基多态性同泌乳性能的相关性 相似文献
137.
介绍了一种简便易行的光度分析方法在双氰胺工业品的含量测定中的应用.该方法根据双乙酰反应(biacetylreaction)的原理,即:当α-萘酚存在时,含胍基的化合物与双乙酰反应,在强碱性介质中,生成一红色化合物的过程,对双氰胺工业品进行含量测定研究.结果表明,该红色化合物在530~560nm处有显著吸收,其摩尔吸光系数ε=1.66×104Lmol-1cm-1,适合于用光度法比色测定.该方法在0~14mgL-1的浓度范围内呈线性关系,符合比耳定律.其测定回收率为98%~101%,相对标准偏差为±0.59%.此外,该方法还适用于双氰胺残留物的痕量分析和监测. 相似文献
138.
用原子吸收分光光度法测定了迪卡公鸡10种组织铜、锌、铁、锰的含量,并对其进行了多重比较分析。结果表明,公鸡不同组织4种微量元素的含量差别很大(P<0.05或P<0.01)。大多数组织4种微量元素的含量大小为:铁>锌>铜>锰;同一类组织的不同部位,其微量元素的含量也有明显差异(P<0.05)。在鸡体内,微量元素在各组织间均存在一定的相关关系 相似文献
139.
这项研究借助体外培养技术,动态观察猪骨形态发生蛋白对小鼠骨骼肌增殖分化的作用。实验结果表明,猪骨形态发生蛋白可体外诱导新生鼠骨骼成骨,但对成年鼠骨骼肌无诱导作用;RPMI-1640培养基可使软骨细胞表型得以充分表达;建立的实验模型对鉴定骨形态发生蛋白活性有一定实用价值。此外,在体外诱导肌组织成骨实验过程中还观察到其它学者未曾报道过的软骨溶解期。 相似文献
140.
肌动蛋白(Actin)是细胞骨架蛋白之一.在一定的条件下其球状单体(G-actin)可以聚合为丝状聚合体(F-actin).细胞的形态学变化及游动性与此特性有关.已经证明一些金属离子(如K~+,Mg~(2+),Ca~(2+))在ATP存在下可引发肌动蛋白的聚合.我们曾报告Fe(Ⅱ)离子可引起体外培养的软骨细胞形态发生明显变化,并伴有细胞功能的变化.用鬼笔环肽标记方法观察到Fe(Ⅱ)作用于细胞骨架,使细胞骨架微丝系统发生了解组与重组.为了进一步研究Fe(Ⅱ)离子与细胞微丝的相互作用,探讨软骨细胞形态与功能之间的关系.本文利用从兔腿肌肉分离纯化的肌动蛋白,研究了Fe(Ⅱ)离子对肌动蛋白聚合过程的影响.1材料和方法1.1试剂三磷酸腺苷(ATP)购自Sigma公司,叠氨化钠(N_aN_3)和三羟甲基氨基甲烷(Tris)为进口分装试剂;其余均为国产分析纯试剂.1.2肌动蛋白的分离与纯化参照文献[4]方法由兔腿肌肉分离提取丙酮干粉(-15℃可保存数月).取一定量丙酮干粉经离心、盐析及透析等步骤分离并纯化得G-actin.G-actin溶解在缓冲溶液G(2mmol/LTris-HCI,0.2mmol/L ATP,0.5mmol/L二巯基乙醇,1.5mmol/L NaN_3,pH=8.0)中在4℃下放置两周无明显聚合.由紫外分光光度法(A_(290))确定G-actin含量. 相似文献