热稳定低温碱性蛋白酶的定向改造

低温碱性蛋白酶是在0℃- 30℃下具有相对较高酶活力的一类碱性蛋白酶,可以广泛应用于食品、洗涤剂、化妆品、水产饲料、制革、纺织等领域,有着中温碱性蛋白酶无法取代的优越性.我国从“七五”到“十五”,国家不断组织专家组对碱性蛋白酶进行研究,已经开发出中温碱性蛋白酶,但热稳定的低温碱性蛋白酶一直没有产业化.原因一是通过筛选诱变获得菌株所产蛋白酶在低温下活力低、热稳定性差,在温度超过50℃,酶活力迅速丧失,不利于加工、贮藏和运输,大大降低了其应用性;二是菌种发酵时产低温碱性蛋白酶的水平较低,和产业化还有较大差距.为使低温碱性蛋白酶能广泛应用到工业加工以及人们日常生活中,开发能产业化的热稳定的低温碱性蛋白酶具有重要意义.     

反胶团提取脂肪酶动力学研究：（Ⅰ）萃取过程

采用ＡＯＴ／异辛烷反胶团溶液萃取脂肪酶。应用双膜理论，建立萃取动力学方程，此模型能较好地与实验数据相吻合，从模型方程求取不同操作条件下的质量传递系数，通过计算传递阻力，确定提取过程的传递控制类型。结果表明，萃取过程主要由主体扩散阻力控制。     

碱性氮测定误差原因分析

<正>润滑油中碱性氮含量大小对润滑油的质量影响较大,因此测定润滑油中碱性氮含量对生产控制和成品油出厂具有指导意义.对现行碱性氮测定过程做出原因分析,确保分析准确率达到规定的要求,并提出减少误差的有效措施.本方法适用于汽油、煤油、柴油、润滑油等浅色油石油产品.     

脂肪酶催化棕榈油甘油解反应合成单甘酯

研究了以猪胰脂肪酶为催化剂在无有机溶剂体系中由棕榈油通过甘油解瓜在合成单甘油酯，结果表明，当反应温度为２０℃，甘油与油脂摩尔比２：１，甘油中含水质量分数ｗ为４％，反应时间２０ｈ左右时获得的单甘酯ｗ达２４．１７％，降低体系的反应温度到１２～１３℃，单甘酯含量进一步提高，４ｄ后达到平衡，单甘酯ｗ为３０．９３％。     

1-苯甲酰基-5-苯基-2-硫代缩二脲与溴代苯乙酮的成环反应研究

1-苯甲酰基-5-苯基-2-硫代缩二脲与溴代苯乙酮在弱碱性条件生成了1-苯甲酰胺基-4-苯基噻唑．产物结构经红外光谱、核磁共振光谱、质谱分析得到了证实．     

微量铵的分光光度测定

铵的测定常采用甲醛法或蒸馏法．对于微量铵本文报道了用分光光度法测定离子交换工艺过程中微量铵的方法。此方法基于在碱性介质中用次氯酸钠（安替福民）氧化铵苯酚，使之形成蓝色靛酚化和物，其中最大吸收峰位于600nm处。在EDTA存在下，较大量钙、镁、铝、铁等不干扰测定。方法操作简便、快捷。     

赤子爱胜蚓碱性磷酸酶的酶学性质研究

以赤子爱胜蚓(Eisenia foetida sarigng)整体为材料，采用正丁醇抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-纤维素柱层析、葡聚糖凝胶过滤等方法分离纯化得到蚓体中的一种碱性磷酸酶(AKP)并对其性质进行研究。经测定其分子量为126000Da，富含谷氨酸、脯氨酸。以磷酸苯二钠为底物，测其最适温度为37℃，最适pH为10．10，Km值为1．15mmol／L，Mg^2 、Ca^2 、Mn^2 对酶有激活作用，KH2PO4、ME、EDTA、L-Cys、DFP则对AKP有抑制作用。     

脂肪胺、醛、醇、醚的气相碱性与分子结构之间定量关系的研究

根据化学热力学原理和量子力学原理,发现脂肪胺、醛、醇、醚的气相碱性的大小主要取决于分子中亲核基团的特性和烷基基团上的氢原子数目和级数,据此提出了一种合理表征脂肪胺、醛、醇、醚的气相碱性与分子结构之间的定量关系式.对73种化合物气相碱性的计算结果表明,计算值与实验值的一致性令人满意,平均误差为0.508%.     

脂肪酶催化牛油甘油解反应合成单甘酯

以猪胰脂肪酶为催化剂在无有机溶剂体系中由牛油通过甘油解反应可合成单甘油酯．研究表明，当反应温度为４２℃，甘油与油脂摩尔比为４∶１，甘油中水含量为４％时获得的单甘酯含量最高，达１９．５１％，反应在２４ｈ左右达到平衡．将反应混合物置于常温下储存，单甘酯含量继续提高，６ｄ后达到平衡，为２８．７２％．     

产碱性冷适蛋白酶菌株Chryseobacterium sp.vv8的鉴定及粗酶性质

为鉴定金黄杆菌属(Chryseobacterium)菌株vv8及分析其胞外蛋白酶的酶学特性,首先,通过分子及生理生化特性对菌株vv8进行鉴定;然后,采用明胶平板筛选法和Lowry法对菌株vv8进行产酶筛选和蛋白酶活性测定;最后,研究pH值、温度、金属离子和抑制剂对该蛋白酶活性的影响.研究结果表明:菌株vv8的16S rDNA与比目鱼黄杆菌(C.scophthalmum)具有98.24%的序列相似性,属于Chryseobacterium属;菌株vv8的最适生长条件是温度为22℃,NaCl质量浓度为0 mg·mL~(-1),pH值为6.0;菌株vv8的胞外蛋白酶在pH值为5.0～10.0,温度为0～90℃范围内均具有酶活性,其最适酶活温度和pH值分别为40℃,8.5;在最适条件下,蛋白酶具有较高的稳定性,在冻干过程中,添加葡萄糖具有明显的酶活保护作用;Fe~(3+),Fe~(2+),Cu~(2+)等金属离子及乙二胺四乙酸(EDTA)对酶活性有明显的抑制作用,该酶对洗衣液和尿素具有较好的耐受性.