CSi分子激发态电子结构的理论研究

采用考虑标量相对论效应、自旋-轨道耦合效应、芯-价壳层电子关联的组态相互作用方法计算了CSi分子能量最低的解离极限C(3Pg)+Si(3Pg)对应的18个Λ-S电子态的电子结构.基于理论计算得到这些电子态的势能曲线,通过求解核运动的Sch?rdinger方程获得束缚态的光谱数据,理论计算得到的光谱数据与之前的实验值吻合...     

CO分子第一、二泛频吸收及灵敏波长计算

采用微扰理论对CO分子振动薛定谔方程进行了理论求解,得到了非谐振子势下的振动波函数及对应的能级能量.由此计算了CO分子基频吸收与第一、第二泛频吸收的相对强度比,以及各吸收带的灵敏吸收波长位置.计算结果与他人的实验结果符合得很好,检验了理论处理的正确性,也为CO气体的泛频吸收检测提供了理论依据.     

密度泛函研究荧光染料对氟离子的识别机理

硝基取代的苯基蒽咪哒唑二酮分子PADH可很好地识别氟离子并呈现比率荧光变化.本文运用密度泛函理论研究了染料分子PADH的识别机理.基态和激发态几何优化显示在氢键形成的位置基态和激发态结构参数变化明显;光谱计算和轨道分析得出氟离子复合物PAD-HF的HOMO和LUMO轨道能隙介于PADH和阴离子PAD~-之间;势能曲线计算可知,染料PAD-HF随着N—H键长的增长,PAD-HF有着极低的跨越能垒.以上结果解释了染料分子PADH识别氟离子机理以及比率荧光现象.     

半无限地基上框架结构动力性态研究

将半无限地基分为远域和近域,分别用超参映射动力无穷元和普通有限元模拟,提出一种上部结构与地基之间的耦合单元,从而建立了该系统的数值分析模型。基于该模型,分析研究了地基远域、地基与结构的弹模比、结构高宽比、以及输入方式对该系统动力特性的影响。计算结果表明：这种影响是明显的。     

大豆分离蛋白水解多肽聚集物的组成及相互作用

研究了大豆分离蛋白（SPI）的枯草杆菌蛋白酶水解产物的聚集作用，以及参与聚集组分的氨基酸组成及其相互作用．十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）和SE—HPLC分析显示，SPI的枯草杆菌蛋白酶降解产物大部分为分子质量小于6．5ku的小分子组分，聚集物主要由这些小分子组分组成．聚集物可溶于脲素、盐酸胍或SDS，而难溶于β-巯基乙醇．氨基酸分析显示聚集物中的疏水性氨基酸含量高于SPI．说明疏水相互作用是聚集物形成的主要推动力，氢键、静电引力参与稳定聚集物的结构，而二硫键很少参与聚集物的形成．文中还从蛋白质分子结构的角度，探讨了SPI的枯草杆菌蛋白酶水解多肽的聚集机理．     

量子阱中不同支声子模对杂质态能量的影响

在量子阱材料中，同时考虑体声子和界面声子模对受主杂质态能级的影响，给出了受主杂质态基态结合能和不同支声子模对能量的贡献随阱宽变化的数值结果。结果表明，阱宽较大时，体声子模的作用比界面声子模的作用大，阱宽较小时，界面声子模的作用比体声子模的作用大，而整个电子－声子相互作用随阱宽的增大而减小。     

腾格里沙漠西南缘固客沙丘水分动态与水分势能变化特征研究

１９９３￣１９９４年在腾格里沙漠西南缘邓马营湖北部一固定沙丘上设置观测点,采用中子仪、负压计逐日定时分层测定沙丘０￣１７５ｃｍ深度含水量和水分势能。对实测资料加以分析表明：（１）沙丘水分深度分布剖面可划分为４层;表面干沙层、水分强烈变化层、低含水量缓变层、高含水量变化层;（２）依据水分势能变化特征,势能剖面可分为变化活跃区、频变区、突变区和缓变区。同时,结合沙丘水分时间变化特征,得出结论：水分势能     

C6H6…H2X(X=O、S、Se)复合物中XH…π键的从头计算法研究

在MP2/6-311++G**基组水平下对苯水体系,苯硫化氢体系和苯硒化氢体系可能存在的结构进行了全自由度能量梯度优化,找到了三个能量极小的π氢键结构BW,BS和BSe,它们的结合能分别是-10.25kJ/mol,-9.12kJ/mol,-9.83kJ/mol.通过电荷分析发现了电荷的流向从苯环流向给体的小分子.     

外场中具有长程相互作用S-1/2 XXZ双链的量子相变

采用平均场Jordan-Wigner变换分析方法,研究外场中且具有Z方向均匀长程相互作用自旋-1/2XXZ双链的量子相变,得到了系统格点的亥姆赫兹自由能、格点磁化强度等热力学量的解析表达式及其数值解.数值结果与其他文献的结果相符.     

一种蛋白-药物结合常数的测定方法

目的建立一种蛋白-药物结合常数的测定新方法。方法以固定化牛血清白蛋白为固定相,磷酸盐缓冲溶液为流动相,获得不同进样量下药物的液相色谱保留参数,以溶质进样量与保留值的关系方程进行拟合,计算蛋白-药物结合常数(直接进样法)。结果测定了咖啡酸(CA),汉黄芩素(WO)和木犀草素(LU)3种药物与固定化牛血清白蛋白(BSA)在人体生理条件(37℃,pH7.40)下的结合常数,其数值高于竞争置换法,但与相关文献数据接近。结论直接进样法可作为一种新方法用于研究蛋白-药物的相互作用。