消毒牛奶在家用电冰箱内保存期及其营养成分的变化

作者对消毒鲜牛奶在20—25℃常温和家用电冰箱内0—4℃下保存期及其营养成分的变化进行试验研究,分别测试到存放48h内和6d内奶的酸度、比重、蛋白质,含脂率等营养成分指标的变化情况。结果表明,乙烯复合软包装消毒鲜奶在20—25℃常温下,只能存放24h。从0～48h,酸度由12.1°T增至28.41°T,蛋白质由3.90％下降到2.8％,脂肪由2.83％下降到2.27％,乳糖由4.23％下降到3.90％,比重的变化不大。在24h内细菌总数高24000个/ml。平均为10185个/ml,12h后出现大肠茵群,由平均183个/100ml增加到1362个/100ml。在24h时出现乳凝块,48h时产生气泡和嗅味。在0—4℃电冰箱内存放时,在第4天酸度由17.64°T急骤升到24°T,比重由1.0230升到1.0318。脂肪由2.95％下降到2.48％,蛋白质由3.05％下降到2.50％,乳糖由4.13％下降到3.88％。细菌总数由20800个/ml上升到129000个/ml。大肠菌群数由45个/100ml上升到2500个/100ml以上。从第4天开始,奶中发出酸臭味、出现凝块。在0—4℃家用电冰箱条件下,也只能存放2～3d。奶中嗜冷菌的大量存在是使牛奶变质的主要原因。     

不同小麦品种叶片衰老过程中谷氨酰胺合成酶和蛋白水解酶的活性变化

五个不同的半矮秆小麦品种在叶片自然衰老过程中,蛋白水解酶活性、可溶性蛋白含量、全N含量等方面没有显著差异,而只有谷氨酰胺合成酶(GS)活性过早的提高与秸杆N的残留量和产量有明显的负相关性.     

国外科技期刊亮点

未探明天然气储量北极占全球1／3；培育出可复制人类疾病的荧光猴；SARS蛋白水解酶研究新进展；缺乏特殊基因导致脱发；脂肪细胞分化调节研究。     

gfp融合的甲基对硫磷水解酶基因mph在E. coli中的表达

依照大肠杆菌密码子的偏爱性将来源于Pseudomonas sp. M6的有机磷水解酶基因mph设计合成了新的有机磷水解酶基因,然后将其与GFP融合进行表达,构建一株具有全细胞催化活性的大肠杆菌工程菌.设计优化后所合成的mph-r基因全长927 bp,然后将基因克隆到p ET23a-gfp大肠杆菌表达型质粒上,成功构建了重组表达质粒p ET23a-gfpmph-r,转化大肠杆菌感受态Rosetta blue.经过诱导剂IPTG的低温诱导24 h后,收集细胞,通过SDS-PAGE和Western Blot检测融合蛋白的表达.实验结果显示,融合蛋白的表达量大大提高,且通过酶活分析测定,全细胞酶活达到了11. 2 U/m L.     

胶水胰凝乳蛋白酶制备方法的改进

对脱水胰凝乳蛋白的制备方法进行改进，在粗品ＡｎＣｈｔ亲和层析纯化前再进行一次ＰＭＳＦ化学修饰，降低ＡｎＣｈｔ中残存的蛋白水解酶活力，分析表明，用该方法制得的ＡｎＣｈｔ与抑制剂ＢＰＴＩ结合的化学计量及强度均接近于理论值，并且其催化活力几乎全部丧失，表明纯度很高，可用于Ｃｈｔ与其底物间的分子识别。     

日本血吸虫蛋白水解酶对不同宿主血红蛋白降解作用的研究

日本血吸虫对终宿主—哺乳动物的选择性范围较广,但不同哺乳动物对血吸虫的相容性有所不同,本文就日本血吸虫蛋白水解酶(Hbase)对不同哺乳动物和非哺乳动物血红蛋白(HB)的降解作用进行了研究。结果证明,在相同条件下,日本血吸虫Hbase对其适宜终宿主人、牛、羊Hb的降解程度明显高于非适宜终宿主大鼠和非终宿主鸡。提示宿主对血吸虫的相容性与日本血吸虫Hbase对宿主Hb的降解能力有关。     

泛素-蛋白水解酶复合体通路

在细胞生命周期中，在一定时间必须有新的功能蛋白的产生而启动细胞的增殖，分化和运转，与此同时也伴有完成功能的蛋白质的降解。细胞内蛋白质解必须有精确的时间和空间的调节和选择。如果蛋白质降解的时间，速率和部位出现异常，将导致严重的细胞增殖，分化的障碍，甚至细胞凋亡。泛素－蛋白水解酶复合体通路是一种细胞胞质和核内蛋白ＡＴＰ依赖性的非溶酶体降解机制，具有高度选择性地进行细胞内蛋白的降解，尤其是短命的功能蛋白     

凝血酶活力影响因素的初步研究

为探讨凝血酶的最佳作用条件，提高其止血效果，以标准凝血酶为原料，在不同温度、pH值、Ca^2 浓度、底物浓度和酶浓度下研究其酶活性的变化。结果显示：凝血酶的最佳作用温度为37℃，最适pH值为7到9，最适Ca^2 浓度为0．01mol／L，纤维蛋白原浓度为0．1％，凝血酶浓度为1u／mL。     

阿特拉津氯水解酶基因的定点诱变和酶活力检测

阿特拉津氯水解酶(AtzA)是一种对除草剂的生物降解和环境净化有重要意义的酶．采用定点诱变方法将假单胞菌ADP株的atzA基因第832位碱基(鸟嘌呤)诱变成腺嘌吟，然后将其插入表达载体pET21b( )，并在大肠杆菌中表达．表达的蛋白特性研究表明：AtzA或AtzA—NK融合蛋白系水溶性蛋白，很容易通过Ni—NTA Magnetic Agarose Beads分离纯化．采用阿特拉津脱氯反应产生HCl而引起pH指示剂颜色改变的测定方法能方便地对其酶活力进行定量．酶活力结果表明，突变酶的比活力与假单胞菌ADP菌株的AtzA相比没有明显改变，暗示突变位点(第278位缬氨酸突变成甲硫氨酸)不是酶的活性中心或底物结合部位。     

呋喃丹水解酶的分离纯化及性质

从长期受农药污染的土壤中分离得到一株能高效降解氨基甲酸酯类农药的假单胞菌AEBL3，它在呋喃丹的诱导下能产生较高活性的呋喃丹水解酶。通过硫酸鱼精蛋白处理、(NH4)2SO4分级沉淀、DEAE纤维素离子交换层析和苯基交联琼脂糖层析，从菌体中纯化得到凝胶电泳均一的呋喃丹水解酶，纯化倍数为30.33倍。用SDS-PAGE测得该酶的分子质量约为85ku，酶作用的最适温度为40℃，最适pH值为4.5和6.5，30℃下保温30min，酶活力基本不变，高于50℃酶活力则迅速下降；K^ 和Na^ 等对酶有激活作用，Hg^2 、Zn^2-、Cu^2 和Mn^2 等对酶有抑制作用。