B/S模式智能考试系统的研究与设计

文章给出的考试系统模型采用浏览器/服务器模式，提供了用户信息管理、试题库信息管理、在线联机考试和公共站点管理四大功能模块，具有强大的试题库建设管理、智能组卷、综合智能评价和学习指导等功能，学科通用性强，是改革传统考试形式和实现考试系统智能化控制的一种新的探索。     

基于椭圆曲线密码体制的有向组密钥数字签名

0　引　　言普通的数字签名,任何人只要获得签名就可验证签名的有效性。为了使特定的接收者才能验证签名的有效性,通常可采用对签名加密传送或利用不可否认签名对接收者进行签名验证控制。但这一方面会增加运算量,一方面需要进行交互式验证从而使得安全性降低。文[1]提出了有向     

合肥盆地东部朱巷组X射线衍射分析及其油气意义

对取自合肥盆地大桥凹陷内下白垩统朱巷组(K1Z)21个泥岩样粘土矿物进行X射线衍射分析,定量研究表明,伊利石结晶度值均大于0.42,一般为0.42～0.75。伊利石/蒙皂石混层比有5个样品小于50.00%,其余为50.20%～70.10%,蒙皂石转化从无序间层到部分有序间层,反映地表处朱巷组处于成岩作用中-早期阶段,有机质成熟度处于成熟-未成熟阶段,没有进入埋藏变质。结合钻井Ro资料及地球物理资料,揭示朱巷组埋深大于3000m,预测深埋地下的朱巷组烃源岩已进入生油门限。     

t2阶Kirkman三连系的构造

提出了t2阶Kirkman三连系的构造方法,阐明了t2阶Kirkman三连系构造的基本理论,介绍了9×9阶Kirkman三连系构造的过程.     

枯草杆菌(Bucillus subtilis)细胞质中的二硫键蛋白质

二硫键是维持蛋白质二维和三维结构的重要因素之一,目前已知的二硫键蛋白质主要存在于细胞周质(Periplasm)或真核细胞的细胞器中,大多数是分泌蛋白质或是膜蛋白质,很少存在于细胞质内.一般认为细胞质的高还原势是其缺乏二硫键蛋白质的重要原因,但是,细胞环境不是影响二硫键形成的唯一因素,在细胞(Escherichia coli)的细胞周质内已发现3个能催化二硫键形成的蛋白质,它们是分泌蛋白质形成二硫键必需的.Derman等将细菌中硫氧还蛋白还原酶(Thioredoxin reductase)的基因缺失后,发现在细菌细胞质中合成的外源碱性磷酸酶及其他外源蛋白质能形成二硫键,认为细胞质有催化二硫键形成的机制,只是某些因素如硫氧还蛋白还原酶阻止了二硫键的形成.本文报道了枯草杆菌细胞质中的一个二硫键蛋白质,并讨论了细胞发育状态对该蛋白质合成的影响.     

B_4C在铁基摩擦材料中的作用及机理

通过X射线衍射相分析、光电子谱分析及金相分析等手段，对B4C在铁基摩擦材料中的作用及机理进行了研究，结果表明，B4C在铁基摩擦材料加压烧结过程中能与铁发生反应，生成一种新相Fe2B．在摩擦磨损过程中，加入的B4C并没有直接起到摩擦组元的作用，而是通过生成的Fe2B起作用．在一般负荷工作条件下，Fe2B主要起摩擦组元的作用；在重负荷工作条件下，Fe－Fe2B共晶体起润滑组元的作用．     

用泡沫分离法浓缩和分离蛋白质(Ⅰ)——设备及分离过程的研究

提出一种新型泡沫分离设备即环流泡沫塔，以牛血清清蛋白（ＢＳＡ）的分离过程为例，对比了在环流泡沫塔与鼓泡塔中泡沫分离蛋白质的动力学行为，考察了操作参数（气速）、溶液体系的性质（ｐＨ和离子强度）对分离过程的影响。以表面张力作为描述蛋白质在水溶液中的表面活性的参量，研究了蛋白质溶液体系性质对其表面张力和泡沫分离效果的影响。结果表明，在接近蛋白质等电点处，溶液的表面张力最低，进行泡沫分离效果最佳。     

贝类在冻藏时的质构和蛋白质特性研究

研究了栉孔扇贝和紫贻贝在冻藏时质构和ＥＰＮ值的变化规律，实验结果表明贝类质构和ＥＰＮ值都随冻藏时间呈线性变化。随着冻藏时间的延长，质构变得更老，ＥＰＮ值下降得更低，磷酸盐和氯化钠等添加剂对贝类的质构和ＥＰＮ值能产生显著影响，在一定时间内可提高ＥＰＮ值和嫩化肌肉。     

修正的Lorenz模型的Lyapunov指数

采用非线性动力学的分析方法，求出了修正的Ｌｏｒｅｎｚ模型的Ｌｙａｐｕｎｏｖ指数，确定出该体系存在着混沌吸引子，并给出了混沌吸引子的计算机数值模拟的结果。     

二肽N-Ac-His-Gly正离子构象的AM1研究

在生物化学的分析与研究中,选择性切割多肽和蛋白质是一种非常有用的手段。除了蛋白酶以外,溴化氰、羟胺等试剂也常用来进行切割。近来发现Pd(Ⅱ)的配合物对含有半胱氨酸(Cys)或蛋氨酸残基(Met)的多肽的选择性水解非常有效,它可以促进与半胱氨酸或蛋氨酸残基相邻的羧基端肽键水解。但最近作者之一,在用Pd(Ⅱ)的配合物选择性切割马心细胞色素c(Cyt c)的过程中观察到,水解位置与以前有所不同。在细胞色素c中,有两个半胱氨酸残基(Cys14和Cys17)和两个蛋氨酸残基(Met65和Met80),而细胞色素c却专一地被切断在His18-Thr19处。不但Cys14-Ala15-Gln16和两个蛋氨酸残基羧端处的酰胺键未被水解,就连Cys17-His18的酰胺键也未水解。这说明在蛋白质大分子中,仅有Cys或Met残基不足以被Pd(Ⅱ)配合物水解,与Cys17相邻的咪唑环N3质子化的组氨酸残基(His18)也许起了重要的作用(在pH=2时,His18咪唑环的N3已从血红素上解离并接受一质子)。我们利用AM1半经验分子轨道方法来计算N-乙酰化二肽N-Ac-His-Gly正离子(以[AcHis-Gly]~+表示)的构象,期望能有助于了解组氨酸残基在切割过程中所起的作用。