丹参素的合成工艺研究

目标：用化学合成的方法制备丹参素．方法：以L-酪氨酸为起始原料,经过傅雷德尔-克拉夫兹酰基化反应,再经酯化反应和重氮化反应、最后经Dakin反应制备丹参素,结合IR、MS和1H-NMR对其结构进行确证,并通过外标法对其最终产物进行含量检测．结果：采用化学合成方法成功制备得到了与天然丹参素一致的化合物,总收率37.7%,经含量测定,其纯度为98.29%．结论:该合成路线简单易操作,反应条件温和,适宜于进行规模化生产．     

不同叶龄拟南芥叶片中STN7激酶表达的研究

光合生物的状态转换可以调节激发能在2个光系统间的分配,以响应环境变化,避免光对其产生损伤.状态转换过程中伴随着LHCⅡ蛋白的磷酸化与去磷酸化.拟南芥STN7蛋白激酶参与了LHCⅡ蛋白的磷酸化和状态转换过程.借助STN7抗体与磷酸化苏氨酸抗体,研究了光照3h时STN7激酶在不同叶龄拟南芥叶片中的表达与LHCⅡ蛋白磷酸化的关系.实验结果表明,随着拟南芥叶龄的增加,STN7激酶蛋白的稳态水平逐渐降低,而LHCⅡ蛋白磷酸化与叶片PSⅡ光合活力则在生长6w时为最大.说明STN7激酶的调节存在酶量与酶活性的调节,并且以后者为主.     

赭纤虫第一类肽链释放因子C端结构域的磷酸化修饰

真核生物中第一类肽链释放因子(eukaryotic polypeptide release factor,eRF1)的C端结构域对终止密码子的识别有重要的作用。为了探讨日本赭纤虫(Blepharisma japonicum)eRF1的C端结构域的磷酸化修饰,本实验将构建好的含有赭纤虫C端基因的重组质粒,在大肠杆菌中可溶性表达,该蛋白用碱性磷酸化酶处理。通过非变性PAGE电泳和Western blotting,实验发现C端蛋白由二条带(低的是磷酸化形式)变成了一条带(去磷酸化形式)。表明该结构域在大肠杆菌细胞中被磷酸化。     

作用于酪氨酸激酶的抗肿瘤小分子抑制剂γ-氟代Goniothalamin类似物的设计与合成

蛋白酪氨酸激酶在肿瘤细胞的增殖、分化、转移、侵蚀等信号通路中具有重要的调控功能,已成为肿瘤靶向治疗的重点研究对象。基于靶点导向原则和构效关系研究基础,以抗肿瘤活性天然产物Goniothalamin为母体化合物,修饰合成了一系列γ,γ-二氟取代Goniothalamin类似物(4a-4i,6a-6i)和γ-单氟取代Goniothalamin类似物(7a,7b,7h)。γ,γ-二氟取代的Goniothalamin类似物可从具有光学活性的二氟亚甲基取代的锡试剂出发,经Stille偶联和1,5-氧化关环两步关键反应合成。γ-单氟取代Goniothalamin类似物则经Sharpless不对称环氧化、环氧开环亲核氟化、Lindlar氢化、HWE反应和1,5-氧化关环等反应制备。对所合成的这两类Goniothalamin含氟类似物进行了体外肿瘤细胞抑制活性和酪氨酸激酶抑制活性评估研究,结果表明在Goniothalamin分子的γ位引入一个氟原子进行修饰是较为合理的修饰方式。     

酪氨酸-铒(Ⅲ)配合物与鲱鱼精DNA的作用方式研究

本研究以吖啶橙为分子探针pH=7.40,采用圆二色谱、紫外光谱等光谱法和粘度法等研究了酪氨酸-铒(Ⅲ)配合物与DNA作用机制.Er(Ⅲ)与Tyr的结合比nEr:nTyr=1∶3,Er(Ⅲ)(Tyr)3与DNA结合比nEr(Ⅲ)(Tyr)3:nDNA=2∶1.结合常数KΘ25℃=1.83×105 L.mol-1,KΘ37℃=4.31×105 L.mol-1.酪氨酸-铒配合物与DNA的主要作用方式为嵌插和沟渠作用,此反应受焓驱动.     

对《植物生理学》教材的几点质疑

为利用教学中引导学生开展研究性学习，对师专现行使用的全国统编教材《植物生理学》中某些不妥之处提出质疑，也供编者修订时参考。     

大豆叶片57kD钙依赖蛋白激酶自磷酸化性质的研究

本实验证明大豆叶片质膜上57kD钙依赖蛋白激酶具有较强的体外自磷酸化活性；并且其体外自磷酸化水平受到人工诱导衰老处理的明显促进及外源6－BA预处理的有效抑制，暗示该激酶可能参与外源细胞分裂素对大豆叶片衰老的调控过程。进一步的生化分析表明，其自磷酸化位点可能发生在丝氨酸和苏氨酸等残基上，而在酷氨残基上未发生磷酸化反应。     

从基于结构定义的序列模体识别蛋白质的超家族

以进化上相距较远的蛋白质酪氨酸磷酸酶Ⅰ和Ⅱ为例, 通过结构比较和基于结构的序列比对及共同保守区域残基替换模式的分析, 定义了基于结构的序列模体. 利用这种新的模体对SWISS-PROT和TrEMBL蛋白质序列库进行搜索, 可特异性地同时识别磷酸酶Ⅰ和Ⅱ, 其识别正确率可达98.4%. 而在此之前, 尚未见可同时识别磷酸酶Ⅰ和Ⅱ序列模体的报道.     

人类病毒蛋白质磷酸化修饰位点的识别研究

蛋白质磷酸化翻译后修饰在病毒的复制和抑制宿主细胞功能方面发挥重要的作用。然而,利用实验的方法识别磷酸化位点既费时费力又耗财。因此基于蛋白质氨基酸序列发展一种机器学习方法对病毒蛋白磷酸化位点进行预测显得非常有必要。研究结合支持向量机提出识别病毒蛋白磷酸化位点的新方法。采用权重氨基酸成分和属性分组编码对病毒蛋白残基的氨基酸物理化学性质和序列信息进行特征提取,通过10倍交叉验证,丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸磷酸化位点的预测准确率分别达到82.0%、85.8%和92.4%。运用该预测模型对丝氨酸残基磷酸化的激酶组进行分类评估,CMGC、AGC和CAMK激酶组的马氏相关系数分别达到69.3%、68.8%和68.2%。结果表明:构建的方法可以有效地预测激酶特异性的磷酸化位点。     

刺五加根茎活性成分对蛋白酪氨酸磷酸酶1B的抑制作用

采用正相硅胶柱色谱、 C-18反相柱色谱和半制备型高效液相色谱（HPLC）等多种层析方法分离、 纯化刺五加根茎乙酸乙酯层中的降糖活性成分, 得到10个化合物, 通过核磁共振氢谱(¹H-NMR)、 核磁共振碳谱（¹³C-NMR）、 无畸变极化转换技术(DEPT)、 质谱（MS）等方法分析各化合物的光谱数据, 并与相关文献比较, 确定所得化合物的结构, 对其进行活性测试. 结果表明： 化合物1~5为贝壳杉烷型二萜类化合物, 化合物6~8为松脂烷型二萜类化合物, 化合物9,10为木脂素类化合物; 化合物1,5,7,8对蛋白酪氨酸磷酸酶1B(PTP1B)具有明显的特异性抑制活性, 化合物2,4,9对蛋白磷酸酶（PP1）具有较好的抑制活性,  化合物9,10对牛痘H1相关磷酸酶（VHR）的抑制活性作用较低.