在量子场弱作用领域中基于微扰论计算μ衰变的寿命

考虑S矩阵元和物理的截面及寿命之间的普遍关系，采用一种变通方法，通过对中微子动量k和k’的积分计算，由μ衰变寿命的观测值和实验值得到弱衰变耦合常数，最后得到μ衰变的寿命r．     

常曲率空间中极小子流形的稳定性

本文利用活动标架法与 Laplacian 的特征值方法研究了常曲率空间中极小子流形的稳定性.给出了常曲率空间中二维极小子流形的共形度量的高斯曲率之上界估计.证明了常曲率空间中二维极小子流形上一个单连通区域为稳定的充分条件.     

考虑轴颈偏斜时滑动轴承的动力特性

本文建立了同时考虑轴颈径向位移和歪斜时的滑动轴承动力学模型.对于这种模型,油膜力将扩展为四个广义力分量.文章将相应的动力系数矩阵分解为对称和反对称两部分并讨论其物理性质.然后,本文推导得出该模型的正交变换矩阵,在此基础上导得各向同性的动力系数矩阵表达式,并讨论了诸元素的物理意义.文章最后引入动力系数椭圆的概念以分析非对称动力系数矩阵的变换性质.     

两种渗碳乙烯裂解管的研究

对实验室固体渗碳（Ｐ管）和裂解炉运行渗碳（Ｓ管）的乙烯裂解管进行了研 究。结果表明，两种渗碳管的组织、合金元素分布及导磁性存在着显著差别。Ｐ管 渗层中二次碳化物量大，非渗层中无二次析出，而Ｓ管则相反。Ｐ管渗层及非渗层 基体的铬含量均高于Ｓ管。在试验条件下，随频率降低，Ｐ管导磁层厚度减少，而 Ｓ管不受影响。     

三维心电场的计算数学模型和一种特殊的边值问题

本文主要讨论了分层均匀且各向异性的人体胸腔场域内心电场逆问题的数学模型和有限元模型,其主要涉及了下面内容:1.建立了一种微分型的心电场数学模型,使心电场逆问题可以直接应用数值计算方法求解。2.定义了一类特殊边值问题为不适定边值问题。3.建立了三维分层均匀且各向异性媒质中的心电场逆问题有限元计算公式。4.简要讨论了心电场逆问题的优化解法。     

NC形成网络的特性及其与硝胺界面间的增强方法

在硝化甘油存在下对硝化纤维素(NC)大分子与二异氰酸酯间的交联成网特性进行了研究。发现溶胶-凝胶含量、网络压缩模量、网络密度均为异氰酸酯用量(R值)的函数。随着R值的增高,成网过程出现4个明显不同的区域,而且出现凝胶点的反应程度高达0.62,远大于按Kahn理论所得的预估值(0.13)。文中对此进行了充分的讨论并提出相应的反应模式。采用3种技术途径来改善硝胺填料与上述网络系统的结合状态:新的偶联剂、有强结合力的大分子包复层以及填料的低温等离子束表面处理技术。发现中性的多乙撑多胺类偶联剂对此系统有效。NC与硝胺间氢键的形成使之成为合适的包复大分子。NH_3气氛的低温等离子束处理则赋予硝胺表面新的性质。X光电子能谱(ESCA)分析揭示了硝胺分子上硝基N_(IS)处(400eV)形成新的表面结构是增强其与网络结合能力的原因。     

二次样条混合型回转壳单元

本文提出的回转壳二次样条混合型单元,可用于求解回转壳的线性和几何非线性问题,它有未知数少,精度高的优点;又能很好地描述壳体中的局部效应.算例证明了本文方法的有效性.     

CS-1机器人操作手动力学研究

本文对一种自行研制的恶劣环境下工作的机器人——CS-1机器人操作手进行了动力学分析和优化设计。其分析算法及优化目标函数的确定、约束条件的选取,亦适合其他工业机器人。     

Repeat I of the dihydropyridine receptor is critical in determining calcium channel activation kinetics.

Membrane depolarization causes many kinds of ion channels to open, a process termed activation. For both Na+ channels and Ca2+ channels, kinetic analysis of current has suggested that during activation the channel undergoes several conformational changes before reaching the open state. Structurally, these channels share a common motif: the central element is a large polypeptide with four repeating units of homology (repeats I-IV), each containing a voltage-sensing region, the S4 segment. This suggests that the distinct conformational transitions inferred from kinetic analysis may be equated with conformational changes of the individual structural repeats. To investigate the molecular basis of channel activation, we constructed complementary DNAs encoding chimaeric Ca2+ channels in which one or more of the four repeats of the skeletal muscle dihydropyridine receptor are replaced by the corresponding repeats derived from the cardiac dihydropyridine receptor. We report here that repeat I determines whether the chimaeric Ca2+ channel shows slow (skeletal muscle-like) or rapid (cardiac-like) activation.