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Résumé Les spermatozoïdes deRhinopoma kinneari sont dimorphes et diffèrent les uns des autres dans leur forme et leur longeur totale, mais la longueur de leur tête reste constante. Ils peuvent être du type X et Y comme ceux des autres mammifères. 相似文献
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P. Kumar J. P. Nagpaul B. Singh R. C. Bansal R. Sharma 《Cellular and molecular life sciences : CMLS》1978,34(4):434-435
Summary Isatin has been found to inhibit rat testicular alkaline phosphatase (EC 3.1.3.1). That the inhibition is non-competitive as well as non-allosteric is evident from a) the hyperbolic curve relating inhibition as a function of inhibitor concentration; b) the small change in enthalpy, free energy and entropy; c) the number of isatin molecules associating with 1 molecule of the enzyme (n=1.29); and, d) the decrease in the values of both Km and Vmax in the presence of isatin. 相似文献
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The concentration of progesterone as determined by radioimmunoassay varied in accordance with the phase of ovarian activity. 相似文献
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58.
Protein complexes take the bait 总被引:16,自引:0,他引:16
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Synaptotagmins I and IV promote transmitter release independently of Ca(2+) binding in the C(2)A domain 总被引:5,自引:0,他引:5
At nerve terminals, a focal and transient increase in intracellular Ca(2+) triggers the fusion of neurotransmitter-filled vesicles with the plasma membrane. The most extensively studied candidate for the Ca(2+)-sensing trigger is synaptotagmin I, whose Ca(2+)-dependent interactions with acidic phospholipids and syntaxin have largely been ascribed to its C(2)A domain, although the C(2)B domain also binds Ca(2+) (refs 7, 8). Genetic tests of synaptotagmin I have been equivocal as to whether it is the Ca(2+)-sensing trigger of fusion. Synaptotagmin IV, a related isoform that does not bind Ca(2+) in the C(2)A domain, might be an inhibitor of release. We mutated an essential aspartate of the Ca(2+)-binding site of the synaptotagmin I C(2)A domain and expressed it in Drosophila lacking synaptotagmin I. Here we show that, despite the disruption of the binding site, the Ca(2+)-dependent properties of transmission were not altered. Similarly, we found that synaptotagmin IV could substitute for synaptotagmin I. We conclude that the C(2)A domain of synaptotagmin is not required for Ca(2+)-dependent synaptic transmission, and that synaptotagmin IV promotes rather than inhibits transmission. 相似文献
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