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在数位化与网路化的学术典藏传播大趋势下 ,建构一个完整、方便、迅速与合理使用的校园数位内容经营服务体系 ,是兼具教育与研究两大使命的大学机构必须进行的工作 ,特别是对身负知识典藏与传播责任的图书馆来说 ,更是刻不容缓的任务 .本文介绍逢甲大学图书馆所规划推动的校园数位内容经营服务管理计画 ,探讨其征集服务范围以及提交、互评、加值典藏、传播与版权管理等作业流程 ,并说明所需要的支援团队和人力配置、所产出的产品形式和应用方式 .最后从著作权的角度分析校园数位内容经营服务所涉及的合理使用、著作财产权和著作授权使用问题 相似文献
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T lymphocytes recognize antigen in the form of peptides that associate with specific alleles of class I or class II major histocompatibility (MHC) molecules. By contrast with the clear MHC allele-specific binding of peptides to purified class II molecules purified solubilized class I molecules either bind relatively poorly or show degenerate specificity. Using photo-affinity labelling, we demonstrate here the specific interaction of peptides with cell-associated MHC class I molecules and show that this involves metabolically active processes. 相似文献
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Structure of the detoxification catalyst mercuric ion reductase from Bacillus sp. strain RC607 总被引:10,自引:0,他引:10
Several hundred million tons of toxic mercurials are dispersed in the biosphere. Microbes can detoxify organo-mercurials and mercury salts through sequential action of two enzymes, organomercury lyase and mercuric ion reductase (MerA). The latter, a homodimer with homology to the FAD-dependent disulphide oxidoreductases, catalyses the reaction NADPH + Hg(II)----NADP+ + H+ + Hg(0), one of the very rare enzymic reactions with metal substrates. Human glutathione reductase serves as a reference molecule for FAD-dependent disulphide reductases and between its primary structure and that of MerA from Tn501 (Pseudomonas), Tn21 (Shigella), p1258 (Staphylococcus) and Bacillus, 25-30% of the residues have been conserved. All MerAs have a C-terminal extension about 15 residues long but have very varied N termini. Although the enzyme from Streptomyces lividans has no addition, from Pseudomonas aeruginosa Tn501 and Bacillus sp. strain RC607 it has one and two copies respectively of a domain of 80-85 residues, highly homologous to MerP, the periplasmic component of proteins encoded by the mer operon. These domains can be proteolytically cleaved off without changing the catalytic efficiency. We report here the crystal structure of MerA from the Gram-positive bacterium Bacillus sp. strain RC607. Analysis of its complexes with nicotinamide dinucleotide substrates and the inhibitor Cd(II) reveals how limited structural changes enable an enzyme to accept as substrate what used to be a dangerous inhibitor. Knowledge of the mode of mercury ligation is a prerequisite for understanding this unique detoxification mechanism. 相似文献
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