Crystallization and properties of L-asparaginase fromEscherichia coli

Zusammenfassung L-Asparaginase ausE. coli ist bei hoher Proteinkonzentration zwischen pH 5,0 und 6,5 und geringer Ionenstärke durch Zugabe von Äthanol in der Kälte leicht kristallisierbar. Bei pH 5,0 und pH 6,5 entstehen unterschiedliche Kristallformen. Das durch Kristallisation gereinigte Enzym lässt sich bei erhöhter Temperatur inaktivieren, wobei das Produkt der Inaktivierung ebenso kristallisiert werden kann. Es zeigt das gleiche Verhalten in der Ultrazentrifuge wie das aktive Enzym.     

Induced seed protein mutant of barley

. 51%. () 29% 9% - . .

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Seed samples may be obtained upon application toH. Doll.     

Reparation at increased oxygen supply

Zusammenfassung Ratten, die in 40% Sauerstoffatmosphäre gehalten wurden, wurden experimentelle Granulome mit Viskose-Zellulose Schwämmen s.c. induziert. Die Inkorporation von markiertem Cytidin stieg um 200% und die Synthese der Phospholipide um 80%. Die Einwirkung der Erhöhung des Sauerstoffgehaltes auf die Kollagensynthese sowohl in vivo als in vitro war additiv und betrug maximal 170%. Weder die Synthese der nichtkollagenen Proteine noch diejenige der Desoxyribonukleinsäuren war wesentlich verändert.

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Supported by institutional grants from the Sigrid Jusélius Foundation and U.S. Department of Agriculture, Foreign Research and Technical Programs Division.