The inhibition of the dye-sensitized photoinactivation of trypsin using tyrosine and thyronine analogues

Zusammenfassung Es wurde Tyrosin- und Thyroninwirkung auf die farbensensibilisierende Photoinaktivierung des Trypsins untersucht. Sensibilisatoren waren Methylenblau, Flavinmononukleotid und Eosin Y. Die Analoge von Tyrosin und Thyronin haben sehr ähnliche konzentrationsabhängige Schirm wirkung bei Verwendung von Flavinmononukleotid als Photosensibilisator. Die Abschirmungseffekte der Sensibilisatoren werden besprochen.     

Stereospecificity of allantoin degradation inStreptococcus allantoicus

Zusammenfassung Die Stereospezifität der Enzyme des Allantoinabbaus inStreptococcus allantoicus und die optische Drehung der Reaktionsprodukte wurde bestimmt. Allantoinase war aspezifisch, während Allantoate-amidohydrolase ausschliesslich (-)-Ureidoglykolate bildete. Diese Substanz wurde durch (-)-Ureidoglykolase hydrolysiert.     

Structure of the actin-myosin interface

The topography of the rigor complex between F-actin and myosin heads (S1) has been investigated by carbodiimide zero-length cross-linking. The results demonstrate for the first time that the 95,000-molecular weight (95K) heavy chain of the myosin head enters into van der Waals contact with two neighbouring actin monomers; one is bound to the 50K domain and the other to the 20K domain of the myosin chain. The covalent F-actin-S1 complex can be isolated; it shows a vastly elevated Mg2+-ATPase. Each pair of actin subunits in the thin filament seems to act as a functional unit for specific binding of a myosin head and stimulation of its Mg2+-ATPase activity.