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991.
992.
993.
N S Agar 《Experientia》1977,33(12):1567-1568
Glucose utilization, lactate production and glutathione regeneration were measured in the red blood cells of 2 species of Australian Marsupials, Eastern grey Kangaroo (Macropus gigantus) and red kangaroo (Macropus rufus), and were found to be significantly lower in the red blood cells from grey than that of red kangaroos.  相似文献   
994.
995.
Zusammenfassung Nach Knochenverletzung beim Kaninchen kommt es im Blut zu einer drastischen Erhöhung der gesamten Lipide, freien Fettsäuren und des Cholesterols, während die Veränderungen des Serum-Phospholipids nur geringfügig ist. Die Erhöhung bleibt bis zum 9. Tag nach erfolgtem Knochenbruch.

Acknowledgments. We are thankful to Dr.L. M. Singh, Officer Incharge, Surgical Research Laboratory, Institute of Medical Sciences for providing all the facilities.  相似文献   
996.
997.
998.
999.
Summary The viscosity, apparent molar volume and conductivity of NaCl, KCl, NaBr, KBr, NaNO3 and KNO3 solutions at mass fraction of dioxane (10, 20 and 30%)-water mixtures at 30–45°C±0.01°C have been measured. The ions appear to interact appreciably, and the ion-solvent interaction is of the order NO3 >Br>Cl.  相似文献   
1000.
Ribonucleotide reductase is an essential enzyme for DNA synthesis in all prokaryotic and eukaryotic cells; it catalyses the reductive conversion of ribonucleotides to deoxyribonucleotides. Several herpesviruses including herpes simplex virus type 1 (HSV-1), HSV-2, pseudorabies virus (PRV), equine herpesvirus type 1 (EHV-1) and Epstein-Barr virus (EBV) have been found to induce novel ribonucleotide reductase activities. There is evidence that the HSV-1 ribonucleotide reductase activity is virus-encoded and essential for virus replication. This makes herpesvirus ribonucleotide reductases potential targets for antiviral chemotherapy. The HSV-1-encoded enzyme consists of two subunits: V136, the large subunit of relative molecular mass (Mr) 136,000 (136K) (RR1), which has been shown to be essential for enzyme activity, and V38, the small subunit (RR2) which forms a complex with the large subunit and is also likely to be essential for enzyme activity. Two particular features of the enzyme make it an attractive antiviral target. First, there is evidence for a common, highly conserved herpesvirus ribonucleotide reductase and second, the interaction between the large and small subunits may itself be exploitable. Here we identify a synthetic peptide which specifically inhibits the activity of virus-induced enzyme. We deduce that the mechanism of inhibition involves interference with the normal interaction between the two types of subunit.  相似文献   
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