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51.
X-ray crystallography of the binding of the bacterial cell wall trisaccharide NAM-NAG-NAM to lysozyme 总被引:1,自引:0,他引:1
Hen egg white lysozyme was the first enzyme whose structure was determined by X-ray crystallography. The proposed mechanism based on this structure involves the distortion of the saccharide residue (2-acetamido-2-deoxy-D-muramic acid, NAM) in the natural substrate (an alternating beta (1 leads to 4) linked oligomer of 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose (NAG) and NAM residues) bound to site D in the binding cleft. The importance of substrate distortion has prompted numerous enzymatic, chemical, theoretical, and physical studies, but there is little direct crystallographic evidence on the conformation of a NAM residue bound at site D. We now present the X-ray structure of the non-hydrolysed trisaccharide NAM-NAG-NAM bound in subsites B, C, D. Our interpretation of the 2.5-A resolution difference map does not involve distortion of this residue in site D. Comparison with the structure of the delta-lactone derived from tetra N-acetylchitotetraose (NAG)3NAL) bound to lysozyme suggests we may be looking at a Michaelis complex. 相似文献
52.
53.
Vitamin B12 content of aqueous humour 总被引:2,自引:0,他引:2
C I Phillips R G Ainley P Van Peborgh E J Watson-Williams A C Bottomley 《Nature》1968,217(5123):67-68
54.
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57.
58.
59.
D M Phillips 《Experientia》1968,24(7):668-669
60.
Novel treatment for joint inflammation 总被引:3,自引:0,他引:3
J T Dingle J L Gordon B L Hazleman C G Knight D P Page Thomas N C Phillips I H Shaw F J Fildes J E Oliver G Jones E H Turner J S Lowe 《Nature》1978,271(5643):372-373