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181.
182.
183.
S. S. Davis 《Cellular and molecular life sciences : CMLS》1970,26(6):671-672
Zusammenfassung Molare Anziehungskonstanten wurden herangezogen, um Beziehungen zwischen chemischer Struktur und biologischer Wirkung zu verstehen. 相似文献
184.
M. A. Chuman C. L. Schauf F. A. Davis D. Stefoski 《Cellular and molecular life sciences : CMLS》1987,43(2):169-171
Summary The K+ conductance inMyxicola giant axons activates in two phases which are pharmacologically separable. The fast phase of K+ activation is specifically inhibited by 4-aminopyridine and by the substitution of D2O for H2O. We suggestMyxicola giant axons, like the amphibian node of Ranvier, may possess more than one variety of K+ channel. 相似文献
185.
186.
187.
188.
Résumé Un stéroïde quaternaire (3,17-dipyrrolidin-1-yl-5-androstane bisméthiodide) administré par voie intraveineuse provoque une paralysie neuromusculaire compétitive d'une durée fugace chez le lapin, le poussin, le chat et le chien, mais l'action est un peu plus prolongée chez le singe et chez l'homme. 相似文献
189.
190.
Stamper CC Zhang Y Tobin JF Erbe DV Ikemizu S Davis SJ Stahl ML Seehra J Somers WS Mosyak L 《Nature》2001,410(6828):608-611
Optimal immune responses require both an antigen-specific and a co-stimulatory signal. The shared ligands B7-1 and B7-2 on antigen-presenting cells deliver the co-stimulatory signal through CD28 and CTLA-4 on T cells. Signalling through CD28 augments the T-cell response, whereas CTLA-4 signalling attenuates it. Numerous animal studies and recent clinical trials indicate that manipulating these interactions holds considerable promise for immunotherapy. With the consequences of these signals well established, and details of the downstream signalling events emerging, understanding the molecular nature of these extracellular interactions becomes crucial. Here we report the crystal structure of the human CTLA-4/B7-1 co-stimulatory complex at 3.0 A resolution. In contrast to other interacting cell-surface molecules, the relatively small CTLA-4/B7-1 binding interface exhibits an unusually high degree of shape complementarity. CTLA-4 forms homodimers through a newly defined interface of highly conserved residues. In the crystal lattice, CTLA-4 and B7-1 pack in a strikingly periodic arrangement in which bivalent CTLA-4 homodimers bridge bivalent B7-1 homodimers. This zipper-like oligomerization provides the structural basis for forming unusually stable signalling complexes at the T-cell surface, underscoring the importance of potent inhibitory signalling in human immune responses. 相似文献