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胰酶水解干酪素的动力学行为 总被引:2,自引:0,他引:2
研究了胰酶水解干酪素制备蛋白胨过程中胰酶在不同温度下的失活行为,以及底物浓度对反应速率和平衡的影响,pH对反应浓度和平衡的影响。胰酶在40℃下4h基本不丧失水解大分子的活力;在50℃,min、55℃,100min、60℃,90min完全丧失对大分子的水解活性。胰酶短时间在高温下丧失的活性,当其返回到40℃时可部分恢复。底物和产物对反应有抑制作用。底物初始浓度高,最终平衡转化率低。当pH8时的反应速 相似文献
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酶工程研究进展与发展前景 总被引:8,自引:2,他引:8
郭勇 《华南理工大学学报(自然科学版)》2002,30(11):130-133
结合笔者等人二十多年来在酶的生物合成及其调节控制,酶的分离纯化,酶,细胞和原生质体固定化,酶分子修饰,酶的非水相催化,植物细胞培养生产药用酶等酶工程领域中所取得的研究成果,简单介绍了二十多年来酶工程研究的进展,对酶工程的发展前景进行了探讨。 相似文献
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以几种中性树脂和非极性树脂为载体,用先吸附,再以戊二醛溶液交联的方法固定枯草杆菌蛋白酶,考察了不同性质树脂作载体的固定化效果和最佳的固定化pH值,并比较了固定化前后酶的活性。 相似文献
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以几种中性树脂和非极性树脂为载体,用先吸附,再以戊二醛溶液交联的方法固定枯草杆菌蛋白酶,考察了不同性质树脂作载体的固定化效果和最佳的固定化pH值,并比较了固定化前后酶的活性. 相似文献
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文章介绍采用源于粘质沙雷氏菌(Serratia marcescens)菌株AB 90027的酶催化H2O2降解对苯二酚,研究了时间、温度、pH值及摇床转速等条件对产酶的影响,探讨了酶在细胞中的存在位置。研究结果表明,产酶的适宜条件为培养时间30 h、温度28℃初始pH10.0及摇床转速150 r/min。并且发现催化H2O2降解对苯二酚的酶主要存在于细胞外,属于胞外酶。对HPLC和UV-VIS监测结果的分析表明,对苯二酚的苯环被降解开环。 相似文献
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以1%壳聚糖与5%戊二醛交联8h制得交联壳聚糖载体,1g载体固定10mg的果胶酶,载体先与酶液缓慢振荡混合30min后,在固定化体系(pH3.4,4℃)中固定反应12h,该条件下制得的固定化酶强度大韧性好。酶活力回收率高达56.31%;固定化酶的最适温度50℃,最适pH3.4,Km^app值为5.42mg·mL^-1,连续使用7次后,酶活力还保留70.45%以上,具有较好的操作稳定性。 相似文献
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二酶系统竞争性抑制稳态动力学的布尔函数图论研究 总被引:2,自引:1,他引:1
赵敏 《温州大学学报(自然科学版)》2000,21(3):29-31
本文以稳态酶动力学的布尔函数图形方法,来研究一类二醇系统的竞争性抑制稳态动力学,推导出此类反应的稳态酶动力学方程,并对此动力学方程进行了讨论,分析了这类二酶系统的竞争性抑制稳态动力学过程。 相似文献
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利用以纤维素酶为主体包含果胶酶的复合酶系处理花生水剂法制油过程中碾磨后的油料,能显著提高花生油收率及花生蛋白得率.经优化实验得出酶处理的最适参数为:加酶量0.3%.酶反应时间4h,pH6.4,温度49℃. 相似文献