Fe(Ⅲ)介导下的香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了Fe3+介导下的香豆素-3-羧酸(CCA)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用,确定了Fe3+介导下的CCA对BSA的荧光猝灭过程.在此基础上测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数等,依据能量转移理论确定了CCA和BSA间的结合距离,采用同步荧光技术考察了CCA对BSA构象的影响,并讨论了CCA与BSA的结合模式.结果表明CCA对BSA是动态猝灭过程,结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力,香豆素-3-羧酸-Fe3+的加入并未使BSA的构象发生变化.     

苯噻啶与蛋白质作用特征的热力学研究

用荧光光谱法和紫外－可见吸收光谱法研究了在模拟人体生理条件下，苯噻啶与牛血清白蛋白（BSA）结合反应的特征，发现苯噻啶对BSA有较强的荧光猝灭作用，且苯噻啶的紫外吸收光谱和BSA的荧光发射光谱有一定程度的重叠，由此得出了其结合反应的结合常数、结合位置和结合过程的基本热力学参数。     

荧光光谱法研究辛烷磺酸钠与BSA的相互作用

用荧光猝灭法研究了水溶液中辛烷磺酸钠（SOS）与牛血清白蛋白（BSA）的相互结合反应．结果表明,SOS与BSA的相互结合作用为动态猝灭．在水溶液中SOS与蛋白质牢固结合,其结合常数K=4．06×10^3．根据Fǒrster非辐射能量转移理论,计算了给体与受体间距离r=7．56nm和能量转移效率E＝0．317,并根据热力学参数推测了SOS与BSA的作用力类型及其随BSA浓度的变化．结合红外和溶液中粒径大小的变化初步探讨了BSA构象的变化．     

偶氮氯膦Ⅲ-镧(Ⅲ)与牛血清白蛋白结合反应及其应用

采用吸收光谱法研究了偶氮氯膦Ⅲ-镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的机理．研究发现，随着BSA量的增加，偶氮氯膦Ⅲ-镧(Ⅲ)配合物在669nm波长处吸收峰呈线性下降且发生了红移，由此推测发生了结合反应．探讨了pH值、不同干扰离子、离子强度等对该结合反应的影响．BSA与阳离子表面活性剂对偶氮氯膦Ⅲ-镧(Ⅲ)的作用机理相类似．得出了一种测定蛋白质含量的新方法。     

荧光光谱法研究3-吡唑啉基叶绿素-a衍生物和牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法、同步荧光光谱、紫外-可见分光光度法研究3-吡唑啉卟吩f-2甲酯（Mf2-5）、3-吡唑啉卟吩f-3甲酯（Mf3-5）与牛血清白蛋白（BSA）的相互结合反应．实验表明Mf2—5、Mf3—5与牛血清白蛋白的相互结合作用为静态猝灭过程,在溶液中二者以物质的量之比1：1牢固结合,25℃时其结合反应的平衡常数分别为：KMf2-5=6．14×10^5L·mol^-1,KMf3—5=1．02×10^5L·mol^-1．根据Ft~rster非辐射能量转移机理,求算了给体（BSA）与受体（Mt2-5、Mf3-5）间距离r和能量转移效率E分别为：rMf2-5=4．48nm,rMf3-5=4．86nm,EMf2-5：0．24,EMf3—5=0．20．并推测了二者之间的主要作用力为疏水作用力．     

光谱法研究头孢替唑钠与牛血清白蛋白相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢替唑钠（ CS）与牛血清白蛋白（ BSA）之间的相互作用。实验结果表明:CS与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA 的内源性荧光,猝灭机理为静态猝灭。通过计算获得了二者在不同温度下的结合常数及结合位点数。通过计算反应热力学参数值,可推断CS与BSA 作用力主要为静电引力,生成自由能变ΔG为负值,表明CS与BSA的作用过程是一个自发过程。两者的结合部位主要位于亚螺旋域ⅡA中。 Hill系数nH大于1,表明CE有正协同作用。同步荧光光谱表明CS对BSA构象不产生影响,结合位点更接近于酪氨酸。     

光谱法研究辛伐他汀与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、圆二、傅立叶变换红外光谱及三维荧光光谱等分子光谱法研究了在生理条件下,辛伐他汀（Sire）与牛血清白蛋白（BSA）的结合作用．结果表明,Sire对BSA的猝灭方式为静态猝灭．根据F6rster非辐射能量转移理论,计算了Sim与BSA结合部位与色氨酸残基的距离r=1．8nm．利用标记药物进行了结合位点的定位,确定了Sim结合位置是BSA的siteI．由圆二、红外及三维光谱可知,Sim对BSA二级结构的改变主要在肛折叠区,在与Sire结合反应过程中,BSA的微环境与构象都发生了变化;同步荧光表明,Sim与BSA的作用部位主要在色氨酸（Trp）残基周围．     

铜离子与牛血清白蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱法研究了铜离子（Cu^2＋）与牛血清白蛋白（BSA）的作用机制.实验表明：Cu^2＋对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

PEG/磷酸盐双水相系统萃取BSA的研究

以PEG／磷酸盐双水相系统萃取BSA为对象，研究了双水相系统成相浓度、外加盐NaCl,BSA起始浓度等对BSA在两相间的分配系数和BSA下相萃取率的影响，结果发现，BSA在部分被萃取入双水相体系的下相，成相组成的PEG6000 10％（质量分数）／PO4^3- 6％（质量分数）和PEG10000 6％（质量分数／PO4^3- 6％（质量分数）的双水相系统有利于BSA的萃取分配；外加NaCl对PEG6000 10％（质量分数）／PO4^3- 6％（质量分数）系统萃取BSA的影响不大；得出了上、下相BSA浓度和BSA在两相间分配系数K与系统BSA起始浓度之间的表达式，与实验结果有较好的拟合。     

2-苯胺基-3-氨乙基喹唑啉-4（3H）-酮（Q）与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱研究了2-苯胺基-3-氨乙基喹唑啉-4（3H）-酮（Q）与牛血清白蛋白（BSA）间的结合作用．确定了2-苯胺基-3-氨乙基喹唑啉-4（3H）-酮（Q）对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程的猝灭机理,测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数及热力学参数．     

美他环素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

利用紫外光谱法、 荧光光谱法研究了美他环素（METC）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的机理; 考察了温度、 溶液酸碱度、 金属离子对METC与BSA相互作用的影响. 实验结果表明, METC对BSA的猝灭属于静态猝灭过程; 它们的结合主要以静电引力为主, 根据Frster非辐射能量转移原理计算了METC与BSA的结合距离; 金属配合物对BSA的猝灭属于静态猝灭过程, 但结合常数相对于在常温时METC直接猝灭BSA的结合常数有很大差异, 而且结合位点数也有相应的改变, 表明金属离子的介入对METC的结构及疏水性能都有不同程度的影响.     

红霉素与牛血清白蛋白的相互作用机制

利用荧光及紫外光谱法研究了水溶液体系中红霉素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制.结果表明红霉素对牛血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,其猝灭类型主要为静态猝灭.在不同温度下求得了红霉素与牛血清白蛋白的结合常数K,发现随反应温度上升K值下降.由热力学参数确定了红霉素与牛血清白蛋白的结合作用主要为范德华力.又根据Frster理论,测得了红霉素与牛血清白蛋白结合的能量转移效率,相互结合距离和结合位点.进一步证明了该反应是单一静态猝灭过程,阐述了其猝灭机理是通过能量转移产生的.     

嘧霉胺与牛血清白蛋白结合作用的热力学特征研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱等研究了不同温度下嘧霉胺(Pyrimethanil,简称PMT)与牛血清白蛋白(bovine serum albu-min,简称BSA)结合作用的光谱行为.实验表明,PMT对BsA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理实验数据,得到了在25～44℃温度范围内,结合反应的生成常数K_(LB)(平均值:3.512×104 L·mol~(-1))、热力学参数(平均值:△H~θ、△G~θ和△S~θ分别为一1.534 kJ·mol(-1)、-26.77 kJ·mol~(-1)和82.01 J·K~(-1))和结合位点数(平均值:1.030);发现PMT与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,作用力可能主要是静电力;同时探讨了嘧霉胺对BSA构象的影响.这为研究嘧霉胺的毒理作用、生态环境效应和生物学效应等提供了重要信息.     

Cu2+对香豆素与BSA相互作用的影响

采用荧光光谱法研究了Cu^2＋对香豆素类中药有效成分的母核化合物香豆素与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的影响．实验结果表明，有Cu^2＋存在时，香豆素对BSA内源荧光的猝灭过程是以静态猝灭为主，香豆素与BSA结合过程的表观结合常数KA数值为lO^4量级，结合位点数n的范围为2．9～3．4，香豆素-BSA的分子间相互作用力类型仍是以疏水作用为主，熵增加是该作用过程的主要热力学驱动因素；与不合Cu＾２＋的相比，香豆素对BSA内源荧光的静态猝灭常数KP、表观结合常数KA都明显增大，但结合位点数和分子间作用力类型没有明显改变，表明Cu＾2＋可能参与了香豆素与BSA的结合过程．     

荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.     

光谱法研究泮托拉唑钠与牛血清白蛋白的相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱法和紫外光谱法研究牛血清白蛋白(BSA) 与泮托拉唑钠(PS)的结合作用。研究表明:PS对BSA的荧光有猝灭作用,属于静态猝灭。BSA能运载PS,是一个自发过程,其作用力类型主要为氢键和范德华力。BSA 的亚螺旋域ⅢA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有正协同作用。PS对BSA构象产生影响,使BSA腔内疏水环境的极性减弱。该实验对揭示药物动力学问题及后续抗菌类药物的研发提供了理论依据。     

酸性棕染料与蛋白结合反应的研究(Ⅰ)

采用分光光度法研究了酸性棕SR(ASR)在不同酸度条件下的吸收光谱,并研究了其与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,探讨了结合反应的机理,考察了表面活性剂对结合反应的影响.实验证明:ASR存在着两种平衡结构;在酸性水溶液中能与牛血清白蛋白结合生成沉淀,随着ASR浓度的变化,结合反应产物也发生变化;表面活性剂对结合反应有较大的影响,非离子表面活性剂阿拉伯胶的加入可使沉淀完全转化为结构稳定的可溶物 ,使ASR作为一种新型、廉价的染料应用于蛋白的定量分析成为可能,拓宽了染料结合法的应用范围.     

甲基橙与牛血清白蛋白反应机理的光谱法研究

利用光谱法研究了甲基橙(MO)与牛血清白蛋白(BSA)在酸性条件下的结合反应机理,考察了不同实验条件对 MO-BSA 复合物吸收光谱的影响,提出了一些合理的解释。实验结果表明,MO 与 BSA 分子主要通过疏水相互作用结合。     

用光谱法研究异鼠李素与牛血清白蛋白的相互作用及几种金属离子对反应的影响

用紫外光谱法、 荧光光谱法研究异鼠李素与牛血清白 蛋白的相互作用机理及几种金属离子与异鼠李素和牛血清白蛋白之间的相互作用, 并探讨了几种金属离子与异鼠李素结合的类型, 阐明了它们的结合产物对牛血清白蛋白的作用机理. 实验结果表明, 异鼠李素与牛血清白蛋白主要是凭借静电引力作用结合, 异鼠李素主要以静态猝灭方式使牛血清白蛋白荧光强度减弱. 金属离子的介入影响了异鼠李素与牛血清白蛋白 的结合, 降低了其结合能力.     

荧光光谱法研究尼麦角林与牛血清白蛋白的相互作用

目的:模拟正常人体生理条件下,采用荧光光谱技术研究尼麦角林与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制.方法:通过荧光光谱法确定尼麦角林对BSA荧光淬灭的机制,采用Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数,采用双对数方程计算两者结合常数和结合位点数,热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:尼麦角林在0.25×l0-4~2.25×l0-4 mol·L-1浓度范围内,对BSA的内源荧光有较强的淬灭作用,淬灭类型属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,尼麦角林与BSA的结合常数分别为3.499×104 L·mol-1和5.213×104 L·mol-1,结合位点数分别为1.21和1.25.由热力学参数焓变(ΔH=11.05 KJ·mol-1)大于零和熵变(ΔS=74.87J·mol-1·K-1)大于零,确定尼麦角林与BSA之间的作用力以疏水作用力为主.结论:尼麦角林与BSA通过疏水作用形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.